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本实验中，以来源于AspergillususamiiE001的高比活木聚糖酶xynII为亲本，将TfxA的前31个氨基酸连接在xynII的N端，成功地构建了融合酶TPL，该酶在大肠杆菌和毕赤酵母中获得了成功的表达，其热稳定性比原酶有一定的提高。编码TfxA的前31个氨基酸的核酸片段-A段，作为融合基因txl的5’序列；编码木聚糖酶xynII的成熟肽的核酸片段-B段，作为融合基因txl的3’序列。A段和B段采用重叠延伸法构建融合基因txl，将之克隆到载体pTG19-T中，经测序得到完全正确的融合基因。
将融合基因txl克隆到表达载体pET28a(+)，构建重组质粒pET-txl，并转化到大肠杆菌BL21(DE3)中。融合酶TPL在大肠杆菌BL21(DE3)中进行表达，并对表达条件进行了优化，表达产物的酶学性质进行了分析。结果表明，该工程菌在对数生长中期(OD600为0.6～0.8)，使用终浓度为0.8mmol/L的IPTG在28℃诱导培养5h时，酶活最高达2.67U/mL；SDS-PAGE分析表明TPL融合蛋白分子量大小约为28.5kD。融合酶TPL最适pH为4.5，最适温度为45℃，和xynTI相差不大，但在热稳定性上有一定的提高，在50℃处理10min，TPL和xynII的残余酶活分别为15.72％和6.92％。
将融合基因克隆到表达载体pPIC9K，构建重组质粒pPIC9K-txl，电转化到毕赤酵母GS115中。融合酶TPL在毕赤酵母GS115中表达成功，酶活最高达110.88U/ml，纯化后对它的酶学性质进行了分析。融合酶TPL最适pH为4.0，最适温度为50℃，和xynII相差不大，但是融合酶TPL的热稳定性较xynII有一定的提高，在55℃分别处理5min和10min，xynII的残余酶活分别为58.17％和20.61％，而TPL的残余酶活分别为79.1％和44.77％。在40℃保温1h的条件下，TPL在pH3.5时稳定性最好，而xynII在pH4.0时稳定性最好。