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病毒蛋白的磷酸化修饰在A型流感病毒的生命周期中具有重要的功能。我们利用质谱鉴定了A型流感病毒A/WSN/1933(H1N1)的M1蛋白的第132位酪氨酸为磷酸化位点。这个位点的磷酸化能控制M1蛋白的入核，对病毒复制是必须的。通过进一步的研究我们证明了这个酪氨酸的磷酸化对M1蛋白与细胞的核转运受体importin-α1的结合是关键的。这个位点的突变会减弱这两个蛋白间的相互作用，从而阻碍importin-α1介导的M1的入核转运。同时我们证明了导致M1入核的酪氨酸磷酸化修饰能够被Januskinase的抑制剂所阻断。我们的结果揭示了酪氨酸磷酸化通过调控M1蛋白的细胞内运输来影响病毒复制的关键功能。 乙型肝炎病毒(HepatitisBVirus，HBV)感染是肝硬化和肝癌的主要诱因，严重威胁人类的生命安全。缺乏可靠高效的体外感染系统是深入研究HBV生命周期以及开发新的抗病毒药物的一个主要障碍。本实验中，我们鉴定了一个免疫球蛋白样的膜蛋白作为HBV受体相关蛋白(receptor-associatedprotein，RAP)的功能。RAP能与HBV表面抗原(HBsAg)直接结合，在HepG2细胞表达后使细胞获得对HBV假病毒的易感性。稳定表达RAP的HepG2细胞(HepG2-RAP)能够有效的内吞HBsAg，被HBV假病毒感染。而RAP所介导的HBsAg的内吞和HBV假病毒感染能够被特异针对preS1和RAP的抗体所阻断。进一步研究我们发现RAP的N端是其与HBsAg结合的关键性区域。这些结果示RAP可能在介导HBV入侵HepG2细胞的过程中起了重要的作用，而HepG2-RAP细胞可作为研究病毒早期感染过程的细胞模型。