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酰基载体蛋白(ACP)是细菌脂肪酸合成的重要蛋白，具有连接酰基基团，传递中间产物的重要功能。在细菌中，ACP存在两种形式，无生物活性的apo-ACP以及具有生物活性的holo-ACP，在holo-ACP合成酶(holo-ACP synthase)的作用下，辅酶A(CoA)上的4’磷酸泛酰基巯基乙胺（4’-phosphopantetheine，4PP）部分被转移到apo-ACP一个保守丝氨酸残基上，这样就形成有活性的holo-ACP。细菌的酰基载体蛋白除了在脂肪酸合成过程中的作用外，还在磷酯、类脂A、硫辛酸和涉及群体感应的酰基高丝氨酸类脂(AHLs)的生物合成过程中作为酯酰基团的供体而起着重要作用。
在铜绿假单胞菌中存在三个酰基载体蛋白基因，分别为acpP、acpl和acp3，它们与大肠杆菌AcpP的相似度为87％、45％和30％。1999年Kutchma研究小组就对铜绿假单胞菌的脂肪酸合成基因簇进行了研究时，证明了AcpP能作为FabD的底物，初步验证了它作为酰基载体蛋白的功能。而此后Acpl和Acp3在脂肪酸合成系统中的功能却未曾被研究过。在群体感应系统中，Hoang，TT等人证明了AcpP在体外能作为LasI的底物，Jerga等人通过体外反应获得了三个ACP作为RhlI底物的动力学参数。但是，在体内酰基高丝氨酸内酯合成酶LasI和RhlI与它们的底物ACP之间的关系仍需要进一步研究。
在此情况下，本研究从体内互补、体外反应和构建突变株三方面对三个ACP的功能作了进一步的探索。在体内互补实验中，我们观察到仅acpP基因能够互补大肠杆菌acpP缺失突变株CY1877，acpl和acp3基因均不能互补。经体外反应表明纯化到的AcpP蛋白为有活性holo形式，Acpl和Acp3为无活性apo形式，说明大肠杆菌不能在体内将Acpl和Acp3从apo形式转变为holo形式，是导致它们不能互补突变株CY1877的一个原因。
在体外构建的脂酰ACP合成反应体系中，发现在脂酰ACP合成酶的催化下，三个holo-ACP都转变成了携带有脂肪酸链的脂酰ACP，证明AcpP、Acpl和Aep3都具备酰基载体蛋白的功能。同时利用铜绿假单胞菌无细胞抽提物建立了体外脂肪酸合成反应模型，AcpP和Acpl能作为无细胞抽提物的底物合成短链的脂酰ACP和长链的脂酰ACP，而Acp3不能作为无细胞抽提物的底物合成脂酰ACP，表明AcpP和Acpl能全程参与铜绿假单胞菌脂肪酸的合成。
为进一步研究体内ACP在脂肪酸和酰基高丝氨酸内酯合成方面的功能，我们对铜绿假单胞菌acp基因进行敲除，最终获得了七个突变株PA-A1、PA-A3、PA-P、PA-P1、PA-P3、PA-A13和PA-P13，而始终未得到acpP缺失突变株，表明acpP基因不能被敲除，铜绿假单胞菌生长所必须的基因。在对突变株生理功能研究中发现，acpl和acp3基因在分别敲除或同时敲除后，几乎没有影响到细菌的群游运动，而所有acpP基因被大肠杆菌acpP基因替换的突变株，群游运动明显受到了不同程度的抑制。暗示了AcpP在信号分子合成过程中起着关键的作用。