【摘 要】
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耐热金属蛋白酶基因已在枯草芽孢杆菌MI113菌株中得到了克隆和表达.利用CM-纤维素离子交换层析法,分离纯化该基因的表达产物,达电泳纯.与野生酶相比,克隆酶为单亚基,最适反应
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耐热金属蛋白酶基因已在枯草芽孢杆菌MI113菌株中得到了克隆和表达.利用CM-纤维素离子交换层析法,分离纯化该基因的表达产物,达电泳纯.与野生酶相比,克隆酶为单亚基,最适反应温度和热稳定性都有所下降.根据CD值的计算得知,该酶含有66%的α-螺旋,28%的β-转角,6%的无规则卷曲,无β-折叠.该酶于25℃在3M Gdn-HCl中保温20分种仍残余40%的酶活,说明该酶有很强的Gdn-HCl耐受性.为了探讨该酶的耐热机制,通过CD光谱和荧光光谱研究了在Gdn-HCl变性过程中的构象变化.
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