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本研究以葡萄品种克瑞森无核（Vitis vinifera L.cv.Crimson Seedless）二年生扦插苗为试材，分三组处理，第一组，在25℃条件下，喷施水杨酸（Salicylic Acid，SA）浓度为150μmol·L-1，30 min后取样，并以喷施蒸馏水为对照（CK）；第二组，在45℃高温处理30min，并以25℃为对照；第三组，喷施SA浓度为150μmol·L-1后，在45℃高温下处理30 min后取样，并以喷施蒸馏水后45℃处理30 min为对照（CK）。采用体外底物磷酸化方法对三组处理的葡萄叶片中蛋白激酶的活性进行了测定，探讨三组处理对葡萄叶片蛋白激酶活性的影响，为进一步研究SA、高温引起的葡萄植株体内的信号转导提供依据。
试验结果表明，三组处理均激活了葡萄叶片中能将底物MBP磷酸化的蛋白激酶，当MBP（myelin basic protein）浓度为0.5mg·ml-1时，三组处理的蛋白激酶活性达到最大值，而后，随底物浓度的增加，活性开始出现下降趋势。该蛋白激酶对底物Histone-Ⅲ的作用很微弱，即使反应体系中有Ca2+存在时，蛋白激酶活性仍然没有提高，因此可以初步表明此蛋白激酶不是CDPK家族中的成员。在以MBP为底物的反应体系中，ATP浓度为50μmol·L-1时，蛋白激酶活性活性最高，当ATP浓度为70μmol·L-1时，蛋白激酶活性下降到最低点；反应时间以10min为宜，反应10min时，三组处理（水杨酸处理、高温处理、交叉处理）的蛋白激酶活性分别达到最大值7032.69cpm、7934.17 cpm和9979.41 cpm，随着时间的增加，蛋白激酶的活性开始迅速下降；Mg2+浓度以5mmol·L-1时，三组处理的蛋白激酶活性最高。Ca2+对三组处理激活的蛋白激酶活性的影响很弱，其浓度变化对蛋白激酶活性也无显著影响。在不同Mn2+浓度的反应体系中三组处理激活的蛋白激酶活性与对照没有显著性差异。