【摘 要】
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该篇论文包含两个部分,分别从氨基酸序列和折叠速率的关系(第一章)和氨基酸序列与蛋白质稳定构象的关系(第二章)两个方面研究了蛋白质的折叠.在第一章较为系统地研究了能够以
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该篇论文包含两个部分,分别从氨基酸序列和折叠速率的关系(第一章)和氨基酸序列与蛋白质稳定构象的关系(第二章)两个方面研究了蛋白质的折叠.在第一章较为系统地研究了能够以两态转变方式快速折叠的单结构域小蛋白的折叠速率与氨基酸序列函数之间的关系.近年来,他人的研究成果表明,折叠速率与蛋白质天然结构所决定的一些简单的量,如接触序(contact order),长程序(long rang order),全接触距(total contact distance)等线性相关.这些研究展现了蛋白质折叠与天然结构间关系的简单性一面.鉴于蛋白天然结构又只依赖于氨基酸序列,该研究证明了,如果把这些蛋白质按α、β类型分别讨论,折叠速率与序列之间也存在简单关系.以序列自相关函数为基础,构造了HP、PS、SP等若干序列函数,发现它们分别与α蛋白和β蛋白的折叠速率线性相关.这些研究揭示了序列中极性和非极性残基的分布,残基在短程内和长程内的关联,以及残基的大小与折叠速率都有关系.这些工作推动了我们对蛋白质天然结构形成过程的认识和理解.在第二章中,提出了一个非点阵的HP模型用于研究氨基酸序列与稳定构象的关系.已有的HP点阵模型是在二维平方格子上或三维空间立方格子上的自规避行走,其键角和二面角组合仅为8组,并且疏水残基(H-type)之间空间拓扑接触距离是固定的,不变的.这样的限制使模拟的分子构象与真实分子构象相关较大.也限制了构象空间的范围.我们提出一个新的模拟方法,这种方法是在简单的HP点阵模型的基础上改进得到的,从点阵模型到非点阵模型,键角与二面角组合大大多于HP模型中的组合,同时引入疏水相互作用的强弱与其空间距相关,模拟的构象与真实分子的构象更为一致.模拟的构象有40-70％部分处于紧凑状态,比HP点阵模型中构象的分布要收敛的多.用新的非点阵模型模拟了一些由疏水残基簇组成的序列.研究了这些序列的稳定构象的分布在低能量部分的差别,以模拟天然结构与序列的关系.
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