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HIV-1基质蛋白在病毒的组装、出芽等方面起重要的作用。而且比较保守，变异发生率低，而且是细胞免疫应答的靶抗原，能够产生较好的免疫效果。
本研究以保藏菌株质粒pNL4-3为模板，在引物设计时加入TAA终止密码子，通过聚合酶链式反应扩增获得艾滋病病毒MA蛋白编码序列，含有399 bp，编码132个氨基酸残基，蛋白质分子量大约为17 kD，等电点为9.27。把带有相应酶切位点的MA编码序列克隆到大肠杆菌表达载体pET-28a(+)中，构建了重组表达载体pET028a-ma，经PCR鉴定、双酶切鉴定以及测序分析证实重组质粒正确。将该重组质粒转化E.coli BL21(DE3)，37℃时经IPTG诱导后，将菌体裂解，作聚丙烯酰胺凝胶电泳分析，与阴性对照实验相比在20 kD附近有一条特异性蛋白质条带，MA蛋白17 kD融合载体His标签3.56 kD，说明目的蛋白MA成功表达，大小与预测结果相符。
表达的融合蛋白是可溶的，菌体裂解后存在于上清中。利用金属镍亲和层析的方法初纯化蛋白。再经过凝胶过滤层析，离子交换层析纯化后可以获得较纯的蛋白质，经过MALDI-TOF MS鉴定其为带有His标签的MA蛋白。将纯化后的融合蛋白与免疫佐剂混合后，分四次免疫新西兰雄兔，获得特异性较强的多克隆抗体，并利用原核表达的融合蛋白制备抗原亲和层析柱对抗体进行纯化。获得纯度及特异性较好的抗体，用于目的蛋白MA真核表达的鉴定纯化。
在真核方面，把带有相应酶切位点的MA编码序列克隆到供体质粒pFastBac1中，并且鉴定重组成功；用供体质粒pFastBac1-ma转化DH10Bac，通过蓝白斑筛选获得重组的Bacmid-ma，利用PCR的方法和测序鉴定，说明重组成功。提取重组的Bacmid-ma基因组，用其转染家蚕卵巢上皮细胞，待细胞发病后；经过PCR鉴定，获得重组有MA编码序列的杆状病毒。发病细胞经过传代后，用自制的兔多克隆抗体为一抗，Western blotting鉴定目的蛋白MA在杆状病毒表达系统中成功表达，并且不带有任何标签。用重组的杆状病毒感染家蚕五龄幼虫以及蚕蛹，利用Western blotting也检测到了目的蛋白MA的表达。利用纯化的多克隆抗体制备抗体亲和层析柱，对真核表达的目的蛋白进行纯化，经过质谱鉴定，确定其为MA蛋白。
用原核表达的MA蛋白与正常的蚕蛹粉提取物混合和真核表达的MA蛋白的蚕蛹粉提取物，对小鼠进行口服免疫研究，初步探索利用杆状病毒系统表达的MA蛋白的口服免疫原性。