【摘 要】
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大肠杆菌碱性磷酸酶(E.coli alkaline phosphatase,EAP,EC 3.1 3.1)是一个非特异性二聚体磷酸单酯酶.每个单体由449个氨基酸、两个锌离子和一个镁离子组成.由于其宽广的底物
【出 处】
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中国科学院研究生院 中国科学院大学
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大肠杆菌碱性磷酸酶(E.coli alkaline phosphatase,EAP,EC 3.1 3.1)是一个非特异性二聚体磷酸单酯酶.每个单体由449个氨基酸、两个锌离子和一个镁离子组成.由于其宽广的底物范围和方便的检测条件,该酶在医学、免疫学、分子生物学和生物技术领域都有广泛应用,是最常用的工具酶之一.另外,其具有代表性的精致的三维结构,也使之成为研究蛋白质结构——功能关系的一个理想模型,尤其是对于含2-3个金属离子参与催化的酶蛋白.该研究首次将体外分子定向进化技术应用于大肠杆菌碱性磷酸酶,并采取与合理设计相结合的策略在已有活力改进突变株的基础上进一步提高了EAP的催化活力.同时,非活性中心残基突变提高EAP活力的结果强调了在单纯的蛋白质合理设计方案中预测这些氨基酸置换效应的难度.对突变酶三维结构模型的初步分析,为理解突变酶活力之所以提高的分子机制提供了一些线索,并帮助我们进一步理解大肠杆菌碱性磷酸酶的催化反应机制.
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