【摘 要】
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Na-K-ATPase作为一种重要的膜蛋白几乎存在于所有的真核细胞膜上,它主要有α,β及γ亚基构成寡聚体,其中α亚基是催化亚基,影响Na-K-ATPase的主要功能,迄今为止已有α1,α2,
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Na-K-ATPase作为一种重要的膜蛋白几乎存在于所有的真核细胞膜上,它主要有α,β及γ亚基构成寡聚体,其中α亚基是催化亚基,影响Na-K-ATPase的主要功能,迄今为止已有α1,α2,α3和α4四种α亚基被发现。Na-K-ATPase在心肌细胞上有广泛分布,它在维持正常静息电位和调节心脏兴奋性方面发挥着重要作用。血管紧张素II(AngII)对其它组织诸如血管平滑肌细胞、甲状腺细胞、乳房癌细胞中的Na-K-ATPase活性以及亚基与信号传导途径的调节前人已做了一些研究,如Douglas等发现血管紧张素II在大鼠近端小管短时作用(2分钟)能够增加钠泵的活性,并且改变其磷酸化程度以及Na-K-ATPase的构象[2]。Marsigliante等发现在大鼠甲状腺细胞PC-Cl3中,血管紧张素II对其10分钟孵育作用能够通过AT1受体及非典型的PKC- z活化上调钠泵的活性[5]。但也有血管紧张素II抑制Na-K-ATPase的活性的报道,如Marsigliante等发现在鳗鱼的肠上皮细胞中,0.01nM-100nM血管紧张素II短时(5-15分钟)孵育作用后对Na-K-ATPase活性呈现剂量关系性抑制作用,且这一作用是通过AT1受体实现[7],这与前面所提及的血管紧张素II升高Na-K-ATPase活性的报道相矛盾。为继续探讨血管紧张素II对Na-K-ATPase调节的问题,我们在急性分离的豚鼠心室肌细胞上探讨了血管紧张素II短时程及长时程孵育对Na-K-ATPase活性的调控作用,
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