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G蛋白三聚体(Gα，Gβ和Gγ)是G蛋白偶联受体信号通路中的重要分子。在过去的20年中，人们发现Gβγ异源二聚体不仅能够协同Gα调节下游通路，而且能够调控一系列独立的、非常重要的信号途径。Gβγ二聚体的形成需要经历一系列复杂的生物学过程：一方面，由于Gβ具有独特的7个重复WD结构域组成的螺旋桨结构，Gβ自身的正确折叠需要Gγ蛋白以及多种分子伴侣(chaperone)的帮助；另一方面，Gβ通过结合异戊二烯化或法尼基化修饰的Gγ而锚定在细胞膜上需内质网、高尔基体等内膜组织的精密调控。在这一过程中，任何一个环节出现问题都将导致Gβγ不能发挥正常的功能以及产生非正确折叠的Gβ蛋白。细胞如何处理错误折叠的Gβ分子呢?或者是否会通过降解Gβ来负反馈调节Gβγ信号通路?这些问题到目前为止仍不清楚。在实验中，发现错误折叠的Gβ将通过泛素一蛋白酶体通路(ubiquitin-proteasome pathway)完成降解。使用蛋白酶体抑制剂MG132处理细胞会阻滞Gβ的降解过程，导致Gβ聚集在中心体(centrosome)附近形成聚集体(aggresome)。与此同时，也发现持续激活G蛋白信号通路会增加泛素化修饰的Gβ蛋白水平。从另外一个角度，发现未能正确折叠的以及被泛素化修饰的Gβ通过其自身的WD结构域与Nudel相互结合并被运送到微管组织中心(MTOC)。Nudel是微管结合的动力蛋白(cytoplasmic dynein)的调节分子，实验表明增加错误折叠的Gβ蛋白水平或提高Nudel的表达量均能增强Gβ同动力蛋白复合物(dynein complex)间的相互作用。相反，通过RNA干扰(RNAi)的方法降低Nudel蛋白水平后，其一，同动力蛋白复合物结合的Gβ蛋白量降低；其二，在MG132处理条件下Gβ聚集至中心体形成聚集体的现象受到明显抑制；其三，新合成的Gβ的半衰期显著延长。综上所述Nudel和dynein共同完成了将错误折叠的Gβ运输到中心体进而促进其有效降解的过程，这一过程一方面促进了错误折叠的Gβ的有效降解，另一方面参与了Gβγ信号通路的负向反馈调节，从而保护细胞及生物体避免错误蛋白质累积造成的毒性以及持续激活信号通路造成的负面效应。