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基于基因模块化策略构建的多组分功能化淀粉样蛋白工程技术已经在材料科学和纳米技术领域引起研究人员广泛的兴趣。然而关于融合的功能结构域及结构单体是如何影响重组淀粉样蛋白的自组装形貌、组装动力学、结构以及功能的研究却非常有限。基于此，本论文提出利用大肠杆菌生物膜纤维的主要结构单元CsgA构建多功能淀粉样蛋白，并在分子尺度研究和比较重组纤维蛋白的自组装形貌、结构和机械性能的差异。 以CsgA为核心结构域，本研究首先构建了一系列两组分的的重组淀粉样蛋白。原子力显微镜测定结果表明重组蛋白可以自组装成纤维结构，其直径为0.5～2nm，长度可以达到几个微米。具体来说:1）对于在C端融合的两组分重组淀粉样蛋白，其自组装形成的纤维直径随着融合结构域分子量的增加而增大;2）当相同功能结构域融合于CsgA的不同位置时，相对于融合在N端和C端，融合在内部自组装形成的纤维相对较短且不均一，表明在内部位置融合结构域时对蛋白的自组装有较大的干扰;3）当结构单元的重复序列增加时，其形成纤维的直径也有所增加。但同时相较于CsgA，其它组成单元都只形成更短、更不均一的纤维。 以CsgA为核心结构域，本研究还构建了两组功能结构域数量逐渐增加的重组蛋白，并系统地研究了它们所形成的纤维在形貌、结构、组装动力学和机械性能方面的差异。结果表明，这些功能结构域的引入并不会从根本上破坏淀粉样蛋白纤维骨架的β折叠结构，但由于这些融合结构域相互之间的空间位阻效应，它们会在一定程度上影响纤维的组装速率。同时，这些基于CsgA的融合蛋白，特别是三组分蛋白，其形成的纤维要比CsgA纤维短得多。除此以外，随着融合结构域的增加，重组蛋白形成纤维的杨氏模量有所减小，表明随着功能结构域的引入，重组蛋白纤维的整体刚性相对减弱。这可能是由重组蛋白中β折叠片结构所占有的比例下降所导致的。CsgA的核心骨架结构由致密的氢键网络和极强的疏水相互作用稳定在一起，因而具有较高的杨氏模量;而分布于核心骨架外围的功能结构域具有刚性较弱的二级结构，因而使得重组蛋白纤维整体的机械性能有所降低。 本研究为探索多组分功能性淀粉样蛋白的动态组装及功能特性提供了新的视角，并为基于淀粉样蛋白的多功能生物纳米材料的理性设计提供一定的依据。