【摘 要】
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无色杆菌蛋白酶Ⅰ,API(EC3.4.21.50)系Masaki等于1978年从土壤中无色杆菌(Achromobacter lyticus M497-1)分离出的一种哺乳动物型丝氨酸蛋白酶,它专一地水解底物分子中的赖
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无色杆菌蛋白酶Ⅰ,API(EC3.4.21.50)系Masaki等于1978年从土壤中无色杆菌(Achromobacter lyticus M497-1)分离出的一种哺乳动物型丝氨酸蛋白酶,它专一地水解底物分子中的赖氨酰键.作者将API的底物结合口袋的个性元件逐一进行剖析,分析其功能,从中了解结构与功能的微妙关系.采用定位突变技术改变酶分子中待变的氨基酸残基,用动力学参数来表征功能变化.这些是探测微结构与精细功能关系准确且敏感的技术和方法.研究结果揭示,酶的底物专一性不仅取决于构成酶的底物结合口袋各元件的合适结构,也取决于底物分子中敏感键能否正确定位在催化三联体的最佳位置,当这两方面均处于最佳状态时,才能使酶具有最佳的底物专一性.该文剖析了API底物专一性的结构基础,分析了结构与功能关系,首次揭示了API底物专一性的分子机制,这不仅填补了这一研究领域的空白,而且丰富了蛋白质数据库,为蛋白质设计提供了很有参考价值的资料,同时也为丝氨酸蛋白酶和未知成员的结构与功能关系的研究奠定了理论基础.
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