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原核生物的硫化双丙氨酸环化酶(LanC)是一些葛兰氏阳性菌表达的一类含有锌离子的酶类蛋白。细菌的LanC催化蛋白分子内硫醚键的形成，进而生成能有效抵抗微生物病原体的环状多肽抗菌素lantibiotics。哺乳动物硫化双丙氨酸环化酶样蛋白1(LanCLl)以及它的同源蛋白LanCL2在序列上同LanC有较高的同源性。但是真核生物的LanCL1蛋白并不具有相似的活性，其具体生物学功能目前尚不清楚。最近的研究表明，人源LanCL1是一个在中枢神经系统中高表达，并且在锌离子的参与下可以特异性的结合还原型谷胱甘肽(GSH)的蛋白，而原核生物的LanC不具备该结合能力。作者解析了人源LanCL1蛋白以及LanCL1与GSH形成的复合物的晶体结构。基于结构的分析表明：与细菌LanC蛋白活性相关的结构模体和作用位点在人源LanCL1蛋白之中都高度保守。对生物进化树中LanC蛋白的分析表明，LanC蛋白应当保守的参与硫元素的代谢，但是我们在实验过程中并没有发现人源LanCL1有GSH氧化还原或是转移酶的活性。对基因组的序列分析表明，LanCL1可能会特异性的结合含有SH3结构域的蛋白。基于体外PULL DOWN和SPR实验结果，作者发现LanCLl/LanCL2与Eps8的SH3结构域存在特异性相互作用，并且这种作用受GSH调控。由此推断，LanCLl/LanCL2也许会通过结合GSH来调控细胞的氧化还原状态，从而参与EGF信号转导通路。根据已有的晶体结构，我们搭建了LanCL1和EPS8-mSH3结构域的一个可能的相互作用模型。此外，作者还证明了LanCL1与2’，3’－环核苷酸3’－磷酸二酯酶(CNP)有特异性相互作用，并且没有发现LanCL1会调控CNP的酶活。此外我们对索氏志贺菌POX蛋白进行了初步晶体学研究。