【摘 要】
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高血压是心血管疾病的一个重要的危险因素,但也是主要的可控危险因子。血管紧张素转化酶(Angiotensin converting enzyme, ACE)是调整血压的主要因素,抑制ACE的活性会降低血
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高血压是心血管疾病的一个重要的危险因素,但也是主要的可控危险因子。血管紧张素转化酶(Angiotensin converting enzyme, ACE)是调整血压的主要因素,抑制ACE的活性会降低血压。本文以水牛乳为原料制备降血压肽,并研究酶解液的热稳定性和酸碱稳定性。选用胃蛋白酶等6种蛋白酶酶解脱脂水牛乳,筛选出胃蛋白酶为试验最佳用酶。在此基础上,采用单因素和正交试验,考察了酶解时间、初始酶用量、初始底物浓度、酶解温度和pH值对酶解工艺的影响,得到最佳酶解工艺条件为：温度为39℃,时间为3h,pH为3.0,底物浓度为1.5%,加酶量为8000U-g-1。0.1mg·mL-1多肽浓度条件下,此时酶解产物的ACE抑制率为55.2%,水解度为17.4%。此时酶解液的ACE抑制率可达60.7%,水解度为15.8%。用胃肠道模拟试验和稳定性试验考察胃肠道酶、温度和pH对酶解液的ACE抑制活性稳定性的影响,结果表明：水牛乳蛋白胃蛋白酶酶解液具有良好的胃蛋白酶耐受性；在3≤pH≤8的环境下,水牛乳蛋白胃蛋白酶酶解液的ACE抑制活性具有良好的酸碱稳定性；在T≤60℃的环境下,水牛乳蛋白胃蛋白酶酶解液的ACE抑制活性具有良好的热稳定性。采用超滤技术分离和富集酶解液,结果显示：酶解液经10KDa和5KDa的超滤膜超滤后,分子量大于10kDa的肽分子物质基本被截留。分子量小于5kDa的肽分子物质经富集后,在第3组份中的含量提高到88.6%；超滤后,分子量为5-10KDa和小于5KDa的组份对ACE的抑制率依次升高,其中分子量小于5KDa的组份对ACE的抑制率最高为87.7%,较酶解液活性提高了1.45倍。
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