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大肠杆菌的基因组编码4个NiFe氢化酶，它们的[NiFe]二元金属活性中心的合成需要复杂的成熟过程。HypC(EcHypC)蛋白是大肠杆菌氢化酶3大亚基成熟过程中的重要蛋白。EcHypC蛋白参与Fe离子同配基的结合，并将Fe离子连同其配基传递给大亚基前体pre-FtycE(pre-EcHycE)，之后，EcHypC行使分子伴侣的功能，维持pre-EcHycE蛋白的特定构象以便于后续成熟过程的进行。
目前对于EcHypC相关的氢化酶成熟过程的研究主要集中于生化层面，而在分子层面，氢化酶的成熟过程还有许多问题有待解决。为了更好的理解氢化酶成熟过程的分子机理，我们使用核磁共振技术解析了EcHypC蛋白的溶液结构并对其主链原子的动力学性质进行了初步的研究。
本论文的主要结果如下：
一、我们解析了EcFtypC蛋白的溶液结构，EcHypC蛋白的溶液结构包含一个OB折叠的β桶和两个碳末端的α螺旋，其中α螺旋位于β桶形结构的一侧，位于碳末端的α螺旋具有很高的柔性。
二、基于{1H}-15N异核稳态NOE数据，我们对EcHypC蛋白主链原子的动力学特性进行了初步的分析。EcHypC蛋白中位于β桶形结构的残基具有相对较高的刚性，位于氮末端和碳末端α螺旋的残基具有皮秒到纳秒时间尺度上的显著柔性。
三、通过结构比对，我们发现EcHypC蛋白同TkHypC蛋白(Thermococcus kodakaraensis中的HypC蛋白)的差别主要集中在三个区域：氮末端，环状结构L34和碳末端。通过同源建模分析，我们认为，EcHypC蛋白同EcHypD蛋白相互作用时氮末端可能处于舒展构象。
四、序列比对显示，EcHypC蛋白序列中部的保守残基在氮末端活性残基附近形成了一个疏水区域，推测该区域可能参与EcHypC蛋白同其他蛋白的相互作用。