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一些研究表明DMBT1在体外有抑制HIV-1侵染的活性，为了鉴定DMBT1的SRCR1结构域上与此活性有关的序列和结构，我们运用已知的SRCR家族的晶体结构进行SRCR1的同源建模，并把获得的SRCR1结构模型与结合了CD4和17b抗体的gp120晶体结构进行对接，产生了一系列的对接复合物。结合以前报道的gp120上与DMBT1作用的序列，对这些对接复合物上显示的DMBT1上面的氨基酸位点进行分析。根据对接频率的分析结果，我们预测了若干SRCR上可能与gp120产生相互作用的氨基酸残基，并且合成了一系列的多肽来验证这个作用模型。多肽结合gp120的实验的分析结果，支持了我们的预测，并且和已经发表的一些生化实验结果相吻合。对接的结果使一些在一级结构上相距甚远但在三级结构上却格外相近的疏水或酸性氨基酸残基清晰的呈现出来，而多肽结合gp120的实验验证了DMBT1的SRCR1结构域上这些可能的高亲合力结合位点。此外，我们还制备了一株针对N-SRCR的单克隆抗体1D6.