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核磁共振技术是表征蛋白质结构和构象变化的重要工具，它能够提供原子分辨率下蛋白质不同时间尺度的动力学信息。本论文利用液体NMR技术对蛋白质动力学中的以下几个问题进行了研究：
蛋白质分子中的芳香基团是监测蛋白质折叠状态的良好内源探针，同时也是基于NMR的蛋白质高精度结构解析中长程距离约束的重要来源。但是芳香基团的NMR检测灵敏度较低阻碍了其应用。本论文在分析了芳香基团特殊的动力学性质的基础上，利用CPMG-INEPT HSQC技术提高了芳香基团信号检测灵敏度，可以检测到GB1蛋白在常规HSQC谱中无法检测到的信号。
大量的实验和理论分析表明水对蛋白质的折叠，变性，配体结合，催化等基本性质有着非常大的影响。本论文利用蛋白质-水之间的分子间多量子相干效应，对蛋白质分子酰胺氢和水的相互作用进行了研究。实验结果显示，检测到的酰胺氢和水之间的分子间双量子信号和蛋白质的表面电荷存在相关，表明这种基于分子间多量子相干的检测技术可能是一个直接检测蛋白质水合作用的潜在方法。
以GB1蛋白质为模型，采用多种NMR技术对蛋白质不同位置NH和水的交换及所形成的分子间氢键进行了检测。初步实验结果显示：蛋白质酰胺氢和水交换的能垒为0.80±0.07eV，蛋白质的不同位置对水和NH之间的交换能垒影响很小，水和NH的交换快慢主要是和酰胺氢的空间位阻及其分子内氢键密切相关；蛋白分子内和分子间氢键随温度升高而减弱，且与结构具有很强的关联性。