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近年来，毒素多肽作为药理学和神经生物学研究的工具试剂和颇具市场前景的药物先导分子倍受人们关注。在本论文中，我们从穴居狼蛛毒素中分离了一个可形成双亲性α-螺旋的24肽(lystoxin-I)，它有较强的抗菌活性，且具有选择性、广谱性、杀菌速度快和与传统抗生素协同的特点。Lystoxin-I可与细菌细胞膜结合且增加其通透性，但与Magainin2不同的是它对细胞膜的裂解作用很小，提示两者拥有不同的抗菌机制，lystoxin-I可能存在胞内靶点，如DNA或RNA。同时lystoxin-I具有较强的抗癌细胞活性，经形态学和分子生物学检测表明lystoxin-I诱导癌细胞凋亡。Lystoxin-I可进入细胞内，诱导细胞内钙库Ca2+释放或促进细胞吸收Ca2+，导致细胞内Ca2+浓度升高，并能引起线粒体膨胀，推测lystoxin-I通过线粒体和内质网胁迫通路诱导癌细胞凋亡。因此lystoxin-I具有一定的应用前景，成为研发新型抗生素和抗癌药物的先导分子。
研究表明N-型钙离子通道是新型镇痛药物的作用靶点，其抑制剂的筛选是当前研究的热点，HWTX-X是从虎纹捕鸟蛛粗毒分离的28肽，类似于GVIA和MVIIA，HWTX-X通过专一性堵塞N-型VGCCs的孔道而阻断电流，三者的选择性关系为GVIA≈HWTX-X＞MVIIA，可逆性顺序为HWTX-X＞MVIIA＞GVIA；同时HWTX-X和GVIA对于N-型VGCCs同源异构体的选择性不同。利用2D-1HNMR解析了HWTX-X的三维溶液结构(PDBID：1Y29)，表明HWTX-X和GVIA都采用抑制剂胱氨酸结模体。分子表面分析显示两者有相同的功能模体：即以Tyr为中心，其外围分布了由Lys或Arg形成的碱性环，推测Tyr10、Lys1、Lys7、Lys15和Lys27是HWTX-X活性相关残基，但它们在空间拓扑学上与GIVA相应的残基有所不同，表明两者的活性表面不同，因此两者在空间结构上的相同性和差异导致它们在生物活性上的异同。HWTX-X的生物活性特点使其有可能成为研究N-型VGCCs同源异构体的工具试剂，以及治疗N-型VGCCs相关的疾病的药物先导分子。