【摘 要】
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β-arrestin1是G蛋白偶联受体(GPCRs，G-protein-coupledreceptors)的重要调节蛋白，在细胞质与细胞核中都有分布。β-arrestin1出核的机制已有报道，但是入核受何种因素调控还不得
【出 处】
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中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所 中国科学院上海生命科学研究院
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β-arrestin1是G蛋白偶联受体(GPCRs，G-protein-coupledreceptors)的重要调节蛋白，在细胞质与细胞核中都有分布。β-arrestin1出核的机制已有报道，但是入核受何种因素调控还不得而知。现在所知的β-arrestin1的功能都是发生于细胞质或细胞质膜，其在细胞核内的功能尚无报道。为了寻找调控β-arrestin1入核的因素以及可能的核内功能，我们进行了以下研究。所涉及到的研究方法主要有：细胞核抽提，免疫共沉淀，免疫荧光，Western印记法，构建缺失突变体以及质谱法。结果显示，β-arrestin1在δ阿片受体激活或在PMA刺激下，会发生转核现象。而κ阿片受体以及β2血管紧张素受体的激活则不能导致β-arrestin1转核现象发生。在细胞核内β-arrestin1与组蛋白乙酰基转移酶p300可以发生相互作用，并且这种相互作用受δ阿片受体调控。同时，确定了β-arrestin1中两个必要的与p300相互作用的区域，这两个区域缺一不可。β-arrestin1与p300的相互作用的揭示，打开了β-arrestin1调控组蛋白乙酰化的一扇大门。为我们研究β-arrestin1在核内的功能提供了全新的视角。
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