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SUMO(small ubiquition-like modifier)是一类小的类泛素修饰物，能在一系列酶的作用下共价结合到目标蛋白上。这种可逆的SUMO化修饰过程(SUMOylation)是调节细胞内蛋白质功能的重要方式之一，参与真核细胞内各种代谢途径。已有的研究发现，植物的SUMO化修饰参与植物花期调控，激素信号转导，抗病防御及逆境应答等生理过程。
线粒体是重要的细胞器，它的形态是多样和动态的。在活细胞中，线粒体不断地运动，并频繁地进行分裂与融合，维持着形态的平衡。而这种形态的动态平衡对线粒体功能的行使有着重要的意义。线粒体的分裂需要dynamin相关蛋白DRPs的参与，该类蛋白在进化中是保守的，从植物中已经鉴定出DRP3A和DRP3B两个蛋白。DRP蛋白由胞质招募到线粒体外膜上来参与膜的剪切，但有关DRP向线粒体招募和组装的机制尚不清楚。
本文通过对稳定表达GFP-SUMO1的BY-2悬浮细胞观察发现，SUMO1主要定位于细胞核中，在细胞质中也有少量分布；过表达SUMO1能使线粒体的片段化程度增强。而在SAE-RNAi植株及sizl突变体中，线粒体片段化程度减弱，由此提示SUMO化修饰的下调降低了线粒体的分裂水平。经序列分析发现，线粒体分裂蛋白DRP3A和DRP3B有SUMO化修饰的识别序列，而通过表达SUMO-DRP融合蛋白来加强DRP蛋白的SUMO化修饰，则能使线粒体分裂增加，从而表明SUMO化是通过对DRP的调节来影响线粒体的分裂。我们推测SUMO化修饰的作用是能特异地保护DRP不被降解，最终导致DRP库更为稳定与活跃。总之，本文首次在植物中鉴定出SUMO1在线粒体上的作用，并暗示它可能通过调节DRP蛋白来参与线粒体分裂的新功能。