【摘 要】
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内质网动念平衡对真核细胞的存活和正常的功能行使至关重要。当有大量未折叠或错误折叠蛋白集中在内质网腔内时，未折叠蛋白响应(UPR)被触发，通过增强内质网的容量和折叠能力，处
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内质网动念平衡对真核细胞的存活和正常的功能行使至关重要。当有大量未折叠或错误折叠蛋白集中在内质网腔内时，未折叠蛋白响应(UPR)被触发，通过增强内质网的容量和折叠能力，处理大量折叠蛋白的负担，缓解内质网应激的压力。IREI(Inositol-requiring enzyme1)蛋白是一个定位于内质网上的丝氨酸/苏氨酸激酶/内切酶，是内质网应激信号中最为保守的感应蛋白。IREI的经典激活是在内质网上响应蛋白折叠压力触发的自磷酸化激活，激活的信号通过触发UPR三条主要信号通路(IRE1，ATF6，PERK)之一来维持内质网的动态平衡。最近一项关于酵母来源的IRE1a胞质段晶体结构的报道表明，IRE1a的激酶区域通过二聚化或多聚化自磷酸化，暗示这个蛋白不可能被除自己以外的其他激酶作为底物磷酸化。在研究中发现，哺乳动物肝脏中IRE1α也可以被细胞质内的激酶磷酸化。Glucagon激活的蛋白激酶A(PKA)能直接磷酸化IRElca的Ser724位点，这是位于激酶区域一个高度保守的位点，并且肝细胞中激活的IRE1a能介导glucagon激发的代谢效应。阻断Ser724位点的磷酸化会损害IRE1ac介导的glucagon刺激情况下糖异生基因表达增加的能力。此外，在肥胖小鼠中，肝脏内PKA能使IRE1a在Ser724位点高度磷酸化，IRE1a的基因沉默显著的改善高血糖症状和糖耐受。上述结果表明IRE1能整合来自内质网和细胞质的信号，偶联GPCR通路调节肝脏中的糖代谢。
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