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抑素蛋白（PHBs）有两个同源家族成员，即抑素蛋白1(PHB1)与抑素蛋白2(PHB2)，它们表达广泛并且相对比较保守，从酵母到人都有它们的表达。曾有报道称细胞膜上的PHBs参与了伤寒、肥胖及肿瘤转移等。蛋白质组学发现血小板中存在PHBs，但是对于它们在血小板中发挥的功能目前还不是很清楚。在目前的研究中，通过流式检测及激光共聚焦检测，发现PHB1及PHB2在血小板膜上有表达。通过蔗糖密度梯度离心，发现PHB1/2存在于血小板膜上的脂筏组分中。并且通过Bm-TFF2（一种PAR1的激动肽）的亲和层析分析、免疫共沉淀及激光共聚焦，发现PHBs可以与蛋白酶激活受体1（PAR1）结合及共表达。使用抗PHB1及抗PHB2的特异抗体或抗体的Fab段分别阻断PHB1及PHB2后，低剂量凝血酶(0.05U/ml)及PAR1激动肽（PAR1-AP,20μM）引起的血小板聚集、αⅡbβ3的活化、颗粒释放及钙释放等血小板的活化过程均被抑制甚至消除，而对高剂量凝血酶(0.6U/ml)及PAR4激动肽（PAR4-AP,300μM）引起的这些血小板活化过程没有影响。通过专一针对PHB1及PHB2的siRNA对细胞进行RNA干扰降低PHBs的表达后，MEG-01中的由PAR1-AP引起的钙释放显著降低。因此，认为PHBs是血小板上PAR1信号通路的新的未知的调节因子，PHBs可能会成为新的抗血小板治疗的有效靶点。 PHB1是一类具有多种功能并且与多种疾病相关的蛋白，然而目前还没任何一种针对PHB1的抑制剂或拮抗剂产生，从而导致对PHB1的研究进展缓慢。在这个基础上，从一个五个氨基酸组成的五肽库（205=三百二十万个）中筛选出了一种可以与PHB1结合的小肽分子Pep5。Pep5的模式与其他与PHB1结合的蛋白所具有的模式类似，而且通过Pep5的亲和层析及Pep5与PHB1的分子对接，发现Pep5可以与PHB1结合。同时，Pep5能够专一的抑制PAR1-AP或低剂量凝血酶引起的血小板聚集或钙释放，IC50=200μM，而对PAR4-AP或collagen引起的血小板聚集没有影响。因此，通过目前的研究，认为PHB1可以作为抗血小板治疗的有效靶点，而且通过进一步的序列优化及分子修饰，Pep可以成为PHB1的有效的拮抗剂。 正如前一部分所讲，PHB1参与了PAR1介导的血小板聚集，并且在血小板及MEG-01中对于PAR1相关信号通路的活化是必需的。然而，对于PHB1是否参与了PAR1其他的生物学过程，如去敏、内化转运、降解等PAR1信号终止等相关过程，目前还不是很了解。发现在血管内皮细胞HUVEC及乳腺癌细胞MDA-MB-231中，通过RNA干扰去掉PHB1后，并不影响PAR1介导的钙释放，说明在这两类细胞中，PHB1并未参与调节PAR1介导的信号通路活化，在这两类细胞中PHB1对于PAR1信号通路的活化并不是必需的。进一步的研究发现，在MDA-MB-231这一恶化程度较高的乳腺癌细胞中，细胞膜上并没有PHB1的表达，而在MCF-7这一恶化程度比较低的乳腺癌细胞及血管内皮细胞HUVEC中，细胞膜上有PHB1的表达，因此看来，PHB1在MDA-MB-231中的表达可能是异常的。在HUVEC中，通过RNA干扰降低PHB1的表达后，PAR1的激动型内化程度降低，而基础型内化没有受到影响。并且PAR1介导的Erk1/2的磷酸化时间延长到15分钟，而对照只到10分钟。同时，在MDA-MB-231中，PAR1的激动型内化程度很低，并且它的Erk1/2磷酸化很高，持续时间很长。因此，认为可能是PHB1参与调节了HUVEC中的PAR1的激动型内化，而由于在MDA-MB-231的细胞膜上没有内源性的PHB1的表达，从而无法调节PAR1的激动型内化，可能是MDA-MB-231中PAR1持续活化的原因之一。同时，在MDA-MB-231中，通过RNA干扰降低PHB1的表达后，PAR1激活后的降解程度变高，而在HUVEC中不存在这种现象。因此，认为正是由于PHB1在MDA-MB-231中的功能异常，导致了PAR1的功能异常，主要是不转运、不降解，表现为PAR1的持续活化，从而使MDA-MB-231具有高浸润的特性。如果可以对PHB1进行专一调控，可能使乳腺癌细胞的浸润性降低，从而可以达到治疗的目的。