【摘 要】
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H-Ras和Rap1属Ras超家族小分子量G蛋白,对细胞的增殖、分化、凋亡、细胞骨架重排等基本生命活动起重要的调控作用。近来发现二者在许多细胞功能上具有拮抗作用,同时由于二者
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H-Ras和Rap1属Ras超家族小分子量G蛋白,对细胞的增殖、分化、凋亡、细胞骨架重排等基本生命活动起重要的调控作用。近来发现二者在许多细胞功能上具有拮抗作用,同时由于二者均存在细胞膜和细胞连接位点的定位,且对细胞粘附连接具有相互拮抗的调控作用,因此为探讨Rap1和H-Ras在细胞粘附连接形成中拮抗作用的机制,本文通过钙离子转换实验(calcium switch experiments)研究了乳腺癌细胞系MCF7中随着粘附连接的重建H-Ras和Rap1细胞内定位及相互作用蛋白的改变。在正常培养条件下GFP-H-Ras、GFP-Rap1以及E-cadherin在MCF7细胞具有明显的膜定位,并在细胞间连接处呈现富集;除此之外GFP-Rap1以及E-cadherin还存在细胞内的定位方式。在低钙条件下细胞伪足消失,细胞间的接触减少,E-cadherin和GFP-Rap1的膜定位明显下降,弥散分布于细胞内和质膜上;而GFP-H-Ras的细胞膜定位并没有随着细胞连接的消失发生改变。当恢复正常培养条件后,Rap1和E-cadherin均恢复膜定位,而Rap1要早于E-cadherin恢复,说明Rap1可能通过招募E-cadherin到细胞膜从而对依赖于E-cadherin的粘附连接形成有正调控作用。而H-Ras对粘附连接的调控作用可能与E-cadherin的定位无直接关系。同时我们通过pull down方法对在钙离子转换发生前后H-Ras与Rap1的共同相互作用蛋白进行了分别分离,并分析了它们对PI3K结合能力的变化。结果表明在钙离子转换后PI3K与H-Ras的结合减少,而Rap1与PI3K结合增多。综上所述,本研究结果显示H-Ras和Rap1可能通过差异调控E-cadherin的细胞内定位以及与下游信号分子的结合来影响细胞粘附连接的形成。
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