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70 KDa热激蛋白(70 KDa heat shock proteins，Hsp70s)作为细胞内主要的一类分子伴侣，参与了细胞内蛋白的折叠、降解和运输等过程，在细胞生长的整个周期中发挥重要的功能。目前，人们对动物细胞中Hsp70s已进行深入研究，但Hsp70在植物病原菌中的尚不清楚。通过生物信息学分析，我们在禾谷镰刀菌中检索到6个Hsp70同源蛋白并通过敲除互补试验研究其生物学功能，结果如下: (1)基因敲除试验中成功敲了FGSG_00921、FGSG_08644和FGSG_01950共3个基因，未能敲除的3个基因（FGSG_00838、FGSG_06154和FGSG_09471）可能是病原菌生长所必须的基因。 (2)三个敲除突变体ΔFGSG_00921(ΔFgSsb)、ΔFGSG_08644(△FgSsz)和ΔFGSG_01950(ΔFgSse2)均表现出严重的生长缺陷，即气生菌丝生长减少、产孢量下降以及孢子畸形等生长缺陷。 (3)Co-IP和酵母双杂试验表明，FgSsb(FGSG_00921)和FgSsz(FGSG_08644)以间接方式互作调控病原菌的生命活动。 (4)药剂敏感性试验发现，ΔFgSsb和△FgSsz突变体菌株对多菌灵的敏感性均显著增加。Co-IP试验、Western blot试验等进一步表明FgSsb和FgSsz可作用于β2微管蛋白，进而调控病原菌对多菌灵的敏感性。 (5)致病性测定发现，ΔFgSsb、ΔFgSsz和ΔFgSse2敲除突变体在麦穗上的致病力显著下降，且DON毒素合成能力也显著下降。 上述结果表明，Hsp70蛋白在禾谷镰刀菌菌生长、致病、毒素合成和抗逆等方面发挥重要作用。