【摘 要】
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C3d片段是补体C3分子不能被蛋白酶再裂解但仍保持与抗原共价连接的最小片段。为了进一步验证C3d的分子佐剂功能，增强禽流感病毒M2蛋白的免疫原性，我们构建了两种重组质粒并成功
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C3d片段是补体C3分子不能被蛋白酶再裂解但仍保持与抗原共价连接的最小片段。为了进一步验证C3d的分子佐剂功能，增强禽流感病毒M2蛋白的免疫原性，我们构建了两种重组质粒并成功表达了包涵体蛋白，这将为研发更高效的禽流感疫苗提供重要的理论意义和广阔的应用前景。
本试验首先将禽流感病毒缺失跨膜区的M2基因(sM2)克隆到pET-32(a)表达载体中，构建重组质粒pET-sM2;再分别将一个C3d基因、两个C3d基因定向克隆到pET-sM2重组质粒中，获得原核重组表达质粒pET-C3d-sM2和pET-2C3d-sM2。两个原核重组表达质粒均可表达包涵体形式的融合蛋白，并可被sM2多克隆抗体识另4，表明两种重组蛋白均具有反应原性。将pET-C3d-sM2、pET-2C3d-sM2和pET-sM2的原核表达蛋白经镍琼脂糖凝胶柱对其进行纯化，分别免疫BALB/c鼠，每次间隔2周，共免疫3次，并每次免疫后2周采血，ELISA法测定各组小鼠sM2的抗体水平。结果显示，二免及三免后，pET-C3d-sM2组的抗体效价分别为pET-sM2组的5.2倍和2.5倍，两组间差异极显著，而pET-2C3d-sM2组的抗体效价均明显低于pET-sM2组。结果表明，1个C3d分子可促进sM2蛋白的免疫原性，而2个C3d分子可抑制sM2蛋白的免疫原性。
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