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分子伴侣或者热休克蛋白（Hsp）是一类分布广泛的进化上非常保守的蛋白家族。在细胞热休克或者其他应激情况下,热休克蛋白对于细胞的生存是必须的。热休克蛋白参与广泛的功能,包括调节蛋白折叠和降解、跨膜转运和大分子蛋白组装。根据分子量可以将热休克蛋白分为5类:Hsp70、Hsp60、Hsp90、Hsp100和Hsp40。Hsp70是单体蛋白,主要结合非自然折叠的蛋白,依赖于ATP/ADP的形式变换,使得这些底物蛋白正确折叠。DnaJ最初发现于大肠埃希氏杆菌,在真核生物中称为Hsp40,是DnaK/Hsp70亚类的辅助因子,主要调节Hsp70的ATP酶活性,从而使得Hsp70构象发生改变,最终使得Hsp70结合的底物多肽发生折叠。现在我们报道新型C型人源DnaJ蛋白家族成员9的克隆和生物学功能的初步研究。 ●HDJC9的克隆和序列分析 编码HDJC9的cDNA序列是从树突状细胞cDNA文库大规模测序发现的。我们发现一个1431bp的cDNA序列包含783bp的开放阅读框,可能编码260氨基酸的蛋白,从这个序列的末端,我们发现一个TAA终止码、Cozak信号和polyA序列,所以我们认为这个序列是一个全长序列,Genebank登陆序列号为AF327347。用Blast软件进行同源性序列分析发现HDJC9在蛋白质水平上与人源BAB85076.1/NP056005.1/Q8WXX5同源性最高（100%）,与牛属的XP564165.1有88%一致性,与大鼠来源的JC7707有84%一致性,小鼠来源的NP598842.1/AAH23787.1有82%一致性。HDJC9与大鼠来源的也编码260个氨基酸JDD1（XM344286）有84%的一致性和90%的相似性,JDD1可能是HDJC9的大鼠同源物。经过序列分析,我们发现HDJC9的N端（12-98）有一个保守的87个氨基酸的J结构域和一个未知功能的C末端162个氨基酸的序列。HDJC9不含G/F富含区域和锌指样结构域。所以我们根据HUGO命名原则把该分子命名为人源C型DnaJ分子成员9（HDJC9）。HDJC9样的蛋白可以在从秀丽隐杆线虫（BC254216）到果蝇（XM141795）到非洲爪蟾（BC090203）到水稻（NM001002433）到人等各个物种之间都能发现。从进化上HDJC9非常接