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驱动蛋白是一种ATP酶，属于一种在真核细胞中发现的马达蛋白类。驱动蛋白通过ATP的水解供能，能够沿着微管正向运动。驱动蛋白的积极运动支持了细胞的一些功能，包括有丝分裂，减数分裂和货物运输，如轴突运输。 为了探究驱动蛋白的微观运动机理，我们以一类单头驱动蛋白马达KIF1A作为研究对象，这种马达具有较高的前进性，可以沿着微管连续的前进上百步，而不从微管上脱落。马达与微管之间存在着多种弱相互作用力，包括氢键、阳离子-π、π-π、疏水和盐键相互作用，都属于非键相互作用，也可以被叫做弱键，这些弱键相互作用是分子间相互作用的主要形式。 Gaussian是一个量子化学计算软件，它是目前应用最广泛的计算化学软件之一，其代码最初由理论化学家、1998年诺贝尔化学奖得主约翰?波普编写。目前其版权持有者是GaussianInc.公司。在本文中，我们用Gaussian软件对驱动蛋白与微管之间的弱键作用能量进行计算机计算，从而对驱动蛋白与微管间的弱键相互作用进行定量分析。 根据利用Gaussian软件对弱键相互作用的量子化学计算的数据结果，我们做了一个在ATP强结合态和ADP弱结合态两个态下的氢键、阳离子-π、π-π和盐键的弱键相互作用的统计分析，但不包括疏水相互作用。根据计算数据的分析，得到强结合态与弱结合态的能量相差-246.62kJ/mol。表明驱动蛋白处于ATP结合态时与微管的相互作用确实明显强于ADP结合态。这个结果与有关的实验事实定性地吻合。通过对微管上的分子马达（驱动蛋白）系统的微观水平上的研究和分析，加深了我们对于驱动蛋白沿微管运动的机理的理解。