【摘 要】
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Prion是一类有传染性的蛋白质,在哺乳动物中可以导致一系列致命的神经退行性疾病。Ure2作为在酵母中发现的prion蛋白,由于其具有种间屏障作用及易操作性,为prion研究提供了理
【出 处】
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中国科学院研究生院 中国科学院大学
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Prion是一类有传染性的蛋白质,在哺乳动物中可以导致一系列致命的神经退行性疾病。Ure2作为在酵母中发现的prion蛋白,由于其具有种间屏障作用及易操作性,为prion研究提供了理想模型,[URE3]则是酵母细胞中Ure2 prion化的状态。Ssa1是酵母细胞质中大量存在的Hsp70蛋白,广泛参与了辅助蛋白质折叠的过程,体内实验中发现,过表达Ssa1可以治愈[URE3]状态。本文使用ThT荧光监测Ssa1对Ure2体外成纤维的影响,发现等摩尔浓度的Ssa1在不需要ATP或ADP的情况下就可以延缓Ure2纤维形成,表现为含有Ssa1的实验组中Ure2成纤维的延滞期明显增长。Ssa1的ATP酶结构域缺失突变体(ΔA Ssa1)也具有与野生型Ssa1同样的作用,验证了Ssa1延缓Ure2体外纤维形成是不依赖于核苷酸的。在Ure2成纤维延滞期或指数生长期的早期加入Ssa1时,都可以观察到Ure2纤维生长速度明显滞后于对照组,说明Ure2成纤维初期大量存在的某些物质(如纤维种子)与Ssa1发生相互作用。对Ssa1的C端进行缺失突变分析,发现C末端结构域中α-helix bundle结构的完整与否,显著影响Ssa1延缓Ure2淀粉样纤维形成的效果。应用石英晶体微天平,动态光散射,荧光共振能量转移以及Pull-down技术分析表明,天然态Ure2及其形成的纤维种子都与Ssa1存在相互作用。这些实验解释了之前的ThT实验结果,即Ssa1通过与Ure2成纤维早期存在的物质(天然态蛋白质和纤维种子)发生相互作用而延缓其淀粉样纤维形成,并且这种作用受到C末端结构域中α-helix bundle的调节。
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