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G蛋白信号调节子(Regulators of G-protein Signaling，RGS)是一类含有RGS结构域并对G蛋白信号通路具有负调控作用的蛋白。它能与Gα亚基相互作用，并促进Gα水解GTP的活性。在拟南芥中只有一个RGS蛋白，即AtRGS1。除了C端含有一个RGS结构域外，AtRGS1的N端是一个7次跨膜结构域。虽然RGS结构域的功能已经被确认，但是7次跨膜结构域的功能及其与RGS结构域的关系都不清楚。由于7次跨膜结构域类似G蛋白耦联受体GPCR，因此我们从AtRGS1是否具有受体相关的一些特性出发，研究了影响AtRGS1蛋白分泌和循环过程的重要氨基酸序列和位点。 本研究主要利用荧光蛋白与目标蛋白或者肽链融合标记技术，对AtRGS1定位与循环相关的序列作了详细分析。研究结果表明，AtRGS1是一个定位于质膜上的、不断穿梭于内体与质膜之间的蛋白。与一般GPCR受体不同，AtRGS1的C末端（不包括RGS部分）不影响AtRGS1的内吞过程。另外，通过对7次跨膜结构域中的保守的第5与11位和第84与153位的四个可能形成二硫键的半胱氨酸残基进行点突变研究表明:第5位和11位半胱氨酸残基对AtRGS1输出内质网是必须的，这可能意味着两者对AtRGS1在内质网中形成正常构像具有重要作用。这些结果显示AtRGS1的7次跨膜结构域具有受体的一般特性。与很多质膜蛋白一样，AtRGS1的再循环途径可被BFA阻断，但可能与GNOM无关，另外我们还发现AtRGS1的循环途径与AtSNX1相关。出于意料之外的是7次跨膜结构域与YFP的融合蛋白定位于TGN上，表明RGS结构域可能在AtRGS1从TGN分泌到质膜的过程中起作用。进一步研究显示，完整的RGS结构域对于AtRGS1的质膜定位是必需的，但是与其GAP活性以及与其相互作用的AtGPA1蛋白无关。 目前有证据表明在植物细胞中TGN属于早期内体，但是我们通过对AtRGS1所在的早期内体和其7次跨膜结构域所在的TGN进行共定位分析发现，TGN和早期内体不能完全等同，这说明对于含有7次跨膜结构域的AtRGS1来说，它的内吞与循环可能与动物细胞中的7次跨膜蛋白有相似之处。 总之，我们的实验结果表明，AtRGS1的分泌和内吞受到自身多个重要氨基酸序列和位点的调控。而7次跨膜结构域必须在RGS结构域存在的情况下才能正确定位到质膜上的结果表明，7次跨膜结构域可能不具有不依赖于RGS结构域的功能，而是和RGS结构域一起协同起作用的。这为我们进一步研究为什么两个矛盾的结构域，RGS和7次跨膜结构域，在植物细胞中组合在一起提供了线索。