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生物膜是生命的基础,膜蛋白是生物膜功能的主要体现者和重要药物靶点,芳香性残基对膜/膜蛋白动态起到重要作用。因此,磷脂膜-含芳香性残基的多肽/蛋白相互作用对膜动态的影响,以及芳香性残基对膜蛋白/配体动态的影响研究具有十分重要的意义和价值。近年来,傅里叶变换红外光谱(FTIR)结合先进的附件技术,如衰减全反射(ATR)、低温透射以及时间分辨(TRS)等,已发展成为生物物理领域的重要研究手段之一,可广泛地用于磷脂膜、膜蛋白、配体的动力学研究,具有十分显著的优势。本论文利用偏振调制的ATR-FTIR技术,结合量子化学计算、荧光光谱等方法,研究芳香性氨基酸甲酯、含芳香性残基的多肽对不饱和磷脂双分子层膜动态和结构的影响；利用低温透射技术,结合同位素标记策略,研究[10,11,14,15-13C4-]-全反式视黄醛重构的野生型细菌视紫红质(WT-BR)及其突变体(Y185F-BR)在光循环过程中的动态和结构变化,并提出了一些新的观点,本论文主要研究内容如下：在第三章中,通过偏振调制的ATR-FTIR技术和量子化学计算从分子水平上研究了一系列疏水性和芳香性氨基酸甲酯对不饱和2-油酰-1-棕榈酰-顺-甘油-3-胆碱磷酸(POPC)双分子层膜的酰基链堆叠产生的影响,首次提出利用POPC酰基链中部的C=C键的v(C=C)和v(=C-H)模式来探测POPC双分子层膜的动态和结构变化。ATR-FTIR结果表明,当芳香性氨基酸甲酯混入后,POPC双分子层的v(C=C)和v(=C-H)带发生显著红移。量子化学计算进一步证明v(C=C)和v(=C-H)峰的红移不是因为氨基酸甲酯侧链基团与HC=CH片段发生直接相互作用,而是因为芳香性氨基酸甲酯混入POPC双分子层膜后,磷脂酰基链构象改变,膜有序度降低,相邻近的HC=CH片段之间色散力相互作用增强所致。在第四章中,通过偏振调制的ATR-FTIR技术研究POPC、2-油酰-1-棕榈酰-顺-甘油-3-胆碱甘油(POPG)、POPC/POPG双分子层膜,进而研究了二元不饱和磷脂双分子层的酰基链有序度和膜动态变化；研究POPC/POPG双分子层膜和三种含有芳香性和碱性氨基酸残基的模型多肽之间的相互作用,进而研究了不同结构的多肽对POPC/POPG双分子层膜的动态和酰基链有序度产生的影响。ATR-FTIR结果显示,POPC/POPG双分子层相较于纯POPC或POPG双分子层,v(=C-H和v(C=C)频率值均发生显著红移,归因为POPC/POPG双分子层有序度降低,磷脂酰基链构象改变。此外,相比于Vamp2和Antp,含有芳香性和碱性氨基酸序列最多的Gravin的混入对POPC/POPG双分子层的侧链有序度影响最大。荧光发射光谱进一步表明,三种多肽中的色氨酸会与POPC/POPG双分子层疏水区域相互作用,引起POPC/POPG酰基链构象有序度改变。在第五章中,以p-紫罗兰酮为起始原料,以[1,2-13C2]-乙腈为13C标记单元,成功制备了[10,11,14,15-13C4]-全反式视黄醛,通过低温透射红外光谱技术研究了[10,11,14,15-13C4]-全反式视黄醛重构的WT-BR和Y185F-BR蛋白的K、L、 M, N等光中间态,并与WT-BR和Y185F-BR对比研究发现,13C同位素标记效应使得视黄醛多烯链v(C-C)区域的光谱信息更为丰富,Y185突变引起M态视黄醛多烯链的光异构化构象与WT-BR存在显著差异,进而表明Y185对于视黄醛的构象稳定起到重要作用,这为进一步从原子水平上研究其他微生物视紫红质蛋白光致异构过程中视黄醛及键合区的构象变化和激活机制提供启示。