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粘膜是人体免疫的第一道屏障，而分泌型IgA在粘膜免疫防御中起主要作用，已知IgA在粘膜上皮细胞内转运的过程中能与新合成的病毒表面蛋白结合并抑制病毒的复制。在麻疹病毒感染粘膜上皮细胞并进行病毒复制的过程中，其基质蛋白——M蛋白对病毒颗粒的组装和释放起重要作用，而M蛋白作为一种非表面蛋白，只有在粘膜细胞内新合成之后，尚未组装到病毒颗粒内部时，才可能接触到其特异的IgA抗体并产生中和效应。为了证明这一机制，我们对麻疹病毒M蛋白特异的IgG分泌型杂交瘤细胞系通过类别转换筛选其对应的IgA分泌型细胞系，并制备小鼠腹水和纯化IgA抗体;利用通透膜培养系统测定纯化IgA在粘膜上皮细胞中进行定向转运的效率，及其对病毒复制的细胞内中和效应。结果表明:M蛋白特异的IgA抗体可有效进行依赖于多聚Ig受体的跨膜定向转运，且在转运过程中通过细胞内中和作用能够显著降低麻疹病毒的复制，其对应的IgG则无跨膜定向转运，亦无抑制病毒复制效应。因此，M蛋白特异的分泌型IgA可在粘膜上皮细胞内与病毒复制过程中新合成的M蛋白相互作用，从而影响病毒颗粒的组装和释放，产生抑制病毒复制的效应。为了进一步验证这一观点，我们采用荧光共聚焦显微镜观察不同麻疹病毒蛋白特异性IgA抗体转运时病毒蛋白的分布，发现病毒蛋白与对应抗体间存在明显的细胞内共定位，且内在蛋白M和N的特异性IgA抗体转运时病毒蛋白在细胞内的分布发生明显改变，外膜蛋白H和F的特异性IgA抗体转运时病毒蛋白的分布则无明显变化。进一步检测N蛋白和H蛋白特异性IgA抗体分别与M蛋白特异性IgA抗体共同作用的抗体效应实验结果显示，N蛋白与M蛋白的特异性IgA抗体间存在协同效应，H蛋白与M蛋白的特异性抗体间则表现为加和效应，暗示着麻疹病毒内在蛋白与外膜蛋白特异性IgA抗体在抑制病毒复制过程中起作用的方式可能有差别。