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丝苏氨酸蛋白磷酸酶2A(PP2A)在多种生命体功能中起到重要作用，并且已经被证明是一种肿瘤相关因子。PP2A是真核生物细胞中主要的去除蛋白质丝氨酸/苏氨酸残基位点磷酸化的蛋白酶。PP2A的核心酶(PP2AD)包括一个36kD的催化亚基(C亚基)和一个65kD的结构亚基(A亚基)。C亚基有两种构象-α构象和β构象。某些天然的毒素，比如冈田酸(OA)和微囊藻素(MCLR)是PP2A特异性的抑制剂。为了获得具有生物学活性的重组PP2A催化亚基，我们使用昆虫杆状病毒表达系统，用HIGHFIVE细胞真核表达PP2A催化亚基。同时原核表达了PP2A的结构亚基，通过共纯化获得PP2A核心酶。并且以pNPP和人工合成小肽RRA(pT)VA为底物对PP2A核心酶的活性进行研究。另外还研究了多种抑制剂，如冈田酸、微囊藻素等对PP2A核心酶活性的影响。
Loop7是PP2A的催化亚基中的一段肽链，是连接着两个β-片层的β-12和β-13的环状结构。该环由12个氨基酸残基组成，位于分子的表面，悬挂在催化活性中心的上方，其中后8个氨基酸位于分子的最外侧。我们构建了这8个氨基酸的单点缺失突变体以研究Loop7结构变化与PP2A活性的关系。我们的实验结果表明：缺失Loop7中的任何一个氨基酸残基都会引起酶活性较明显的变化；Loop7在酶的活性中处于非常重要的地位，而且其中的每一个氨基酸残基对酶的活性都很关键。所有的单点缺失突变体的活性相比于野生型都有明显的降低。