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在炎症反应的过程中，血管内皮细胞会被活化，将储存在细胞内的韦伯尔氏体中的P-选凝素(P-selectin, CD62P)外排到血管内皮细胞表面上和中性粒细胞上的P-选凝素配体PSGL-1(P-selectin glycoprotein ligand-1，CD162)相互结合，介导了中性粒细胞在血管内皮细胞上的滚动。此后在激活的整合素(integrin)的介导下，白细胞黏附到血管内皮细胞上。我们的研究工作进一步证实了P-selectin和PSGL-1的结合可以通过一条细胞内的信号传导通路激活中性粒细胞表面的整integrin分子Mac-1。我们的研究结果表明P-selectin激活白细胞上的integrin，这一过程在白细胞与血管内皮细胞的黏附中有重要的作用。通过对具体分子机制的研究，我们发现PSGL-1和Naf1(Nef-associated factor1)组成性结合，当P-selectin结合到PSGL-1上后，Jak2激酶会结合到PSGL-1的胞内区，将Src激酶激活，激活的Src激酶进而磷酸化Naf1的YPPM结构域，磷酸化后的Naf1并把磷脂酰肌醇三磷酸激酶(PI3K)募集到PSGL-1的胞内区的蛋白复合体中，然后活化β2integrin，使中性粒白细胞的粘附到血管内皮细胞上。抑制Naf1和PSGL-1结合，能减弱白细胞的粘附，并能抑制体内的炎症反应。对PSGL-1在单核细胞中的功能进行进一步的研究发现，P-selectin结合到单核细胞上的PSGL-1会激活Jak2/Src/Naf-1/PI3K通路，促使单核细胞释放出带有组织因子(tissue factor TF)的小磷脂囊泡(microparticle)，TF可以通过凝血酶通路促进凝血反应的发生，这提示P-selectin和PSGL-1的结合在血栓形成的过程中有重要作用。