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目的 利用基因工程技术从人扁桃体细胞cDNA中克隆出IL-21编码基因，将其N末端成熟片段编码基因在原核细胞中进行融合表达，并进行初步纯化和抗原性检测。 方法 以人扁桃体细胞经PHA刺激的cDNA文库为模板，经PCR获得IL-21全基因片段。测序确认后，分别设计含BamH Ⅰ和Sal Ⅰ酶切位点的引物，经PCR获得IL-21成熟肽的编码基因。将此IL-21基因插入表达载体pGEX 4T-2并转化大肠杆菌DH5α，重组克隆经酶切与测序确认后进行IPTG诱导表达。用琼脂糖珠结合的纯化和酶切方法，所得产物作蛋白印迹试验分析。 结果 琼脂糖凝胶电泳显示重组质粒的PCR和双酶切产物与理论大小相等。SDS-PAGE显示经IPTG诱导后的大肠杆菌DH5α亦表达一与理论相符的条带。目的蛋白约占总菌体蛋白的10％。并获得了与理论值相符的纯化条带，在进一步的蛋白印迹试验分析中发现表达的蛋白能与IL-2的单抗产生交叉反应。 结论 我们构建了人IL-21编码基因克隆载体并获得在大肠杆菌中的成功表达，同时建立了该蛋白的初步纯化方法，通过免疫印迹实验进一步揭示了表达蛋白与IL-2之间结构的相似性，结合国外最新研究预示了IL-21作为临床一种新的调节免疫功能药物的潜力。