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热休克蛋白(Heat Shock Protein HSP)是一种受应激而表达的内源性保护蛋白。热休克蛋白可以对变性受损的蛋白质进行正确的组装、折叠及运送，维持细胞内的稳态，维护细胞对环境的应变能力。热应激能诱导热休克蛋白的表达。而且，事先给予机体一次刺激，诱导热休克蛋白的合成，机体会对随后的第二次刺激产生耐受性。研究显示，一定强度和时间的运动亦能导致机体各组织合成热休克蛋白。热休克蛋白70是受应激最易表达的一种热休克蛋白。在国内运动界，关于热休克蛋白的研究还不多，对于热休克蛋白的交叉耐受性的报道也很少。因此，本研究的目的是通过一次急性运动对心肌组织HSP70的影响，观察运动后恢复期HSP70的变化;同时观察HSP70在热预处理运动后的变化，并检测机体的抗氧化能力及损伤情况，探讨热休克蛋白的交叉耐受性的高表达对机体的保护作用，希望在HSP70的机制研究上得到进一步的认识。 3月龄的SD大鼠为实验对象，将其分为8组:室温安静组、室温运动即刻组、室温运动3h（小时）组、室温运动24h组、热预处理安静组、热预处理运动即刻组、热预处理运动3h组、热预处理运动24h组。热预处理经热休克15 min（直肠温度达42℃）后，恢复24h，安静组大鼠立即被处死，其余进行一次60 min(25m/min，坡度为0°)的跑台运动，运动结束后，分别在运动后即刻、3h、24h处死大鼠。取其心肌，检测HSP70蛋白含量以及超氧化物歧化酶(superoxide dismutase，SOD)、丙二醛(Malondialdehyde，MDA)、一氧化氮(nitric oxide，NO);同时检测血液中血乳酸(Blactate，BLA)的变化情况。 实验结果: (1)室温安静组HSP70在室温运动后即刻、运动后3h显著上升(P<0.05)，在运动后24h恢复到原来水平;热预处理组HSP70在安静时就有很高的表达，与室温安静组相比具有显著性差异;运动使得HSP70的合成量继续加大，到运动后3h达到最高水平，24h后回落，甚至低于热休克安静组，但还是高于室温安静组。表明一次急性运动训练模型(25m/min，60min，0°)能够诱导心肌HSP70的合成。 (2)运动后即刻室温组和热预处理组SOD的活性显著高于安静组，运动过后3h保持上升趋势，运动后24h开始回落，返回基础水平。与室温组相比，热预处理组仅在运动后3h其SOD值明显高于对应室温3h组。表明热预处理可以诱导HSP70的合成，HSP70表现出交叉耐受性，保护细胞功能。 (3)在运动后即刻，MDA变化不明显;而到了运动后3h，室温与热预处理组MDA水平都显著上升，但与室温运动后3h相比，热预处理3h组MDA水平明显要低;运动后24h，两组MDA水平都恢复到安静组水平。表明一次60 min的急性运动，导致心肌自由基代谢与抗氧化系统之间的失衡，热预处理能通过合成HSP70改善机体自由基代谢的失衡。 (4)无论在室温组还是在热预处理组，运动后即刻NO开始上升，运动后3h继续上升，24h后返回基础值。与安静组相比，运动后即刻和3h组NO显著升高。与室温组相比，热预处理组运动后即刻和运动后3h组也比对应组NO值要低，并具有显著性差异P＜0.05。可能因为热应激对抗氧化系统的调节从而抑制了NO的上升。 (5)无论在室温组还是在热预处理组，运动后即刻血乳酸的含量都显著升高，热预处理组运动后即刻血乳酸的含量低于室温组，且具有显著性差异(P＜0.05)。此结果表明，热预处理能够加速血乳酸的清除。