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谷氨酰胺转胺酶（Tranglutamine，TGase）是一类能催化酰胺基转移反应的大家族酶类。其广泛分布于微生物、植物、无脊椎动物、鱼类、鸟类等机体组织内，目前以哺乳动物源和微生物源的TGase研究报道较多，而昆虫纲来源的TGase研究报道较少见，本文首次以昆虫纲鳞翅目的重要农业害虫—粘虫(Mythimna separata Walker)为研究对象，对TGase酶的分布及酶学特性展开系统的研究，旨在探索M.separata来源的TGase的独特的酶学性质及催化性能，并尝试揭示TGase在粘虫生长发育中可能起到的作用以及作为新型药物靶标的可行性。 TGase酶活测定条件优化结果表明:不同因子对酶活性的影响程度表现为，酶浓度＞温度＞pH＞底物浓度＞Ca2+浓度。其中，酶浓度20mg/mL、底物浓度0.04mol/L、反应体系pH6.5、测定温度37℃是测定粘虫TGase粗酶活性的最灵敏条件。 TGase的分离纯化结果表明:采用硫酸铵沉淀、Sephadex G-100凝胶柱层析、DEAE-纤维素-52离子交换柱层析结合的方式能实现粘虫TGase的有效分离，纯化后的酶液能达到测序要求的纯度，最终纯化了约48倍，回收率12％左右。 TGase酶的特性研究表明:M.separata TGase具有独特的酶学特性，其N-端前10位氨基酸序列为: GKIEEG-LVI，分子量为63.45kDa，对底物(N-CBZ-Gln-Gly)的米氏常数Km=12.83、最大反应速率Vm=7.99，反应最适温度为42℃，最适pH值为7.5，且在27℃-42℃、pH5.5-7.5条件下能稳定存在。镁离子对TGase有极显著的抑制作用，但其活性中心并无金属离子的参与;M.separata TGase具备类似MTGase的优良催化特性，尽管对牛乳清蛋白无催化活性，但对酪蛋白酸钠及酪蛋白的交联催化效果较为明显，对牛血清蛋白的催化作用类似于GTGase来源的酶，需要在还原剂(DTT)存在下才能进行有效催化。 TGase在粘虫体内的作用研究表明:在粘虫生长发育过程中TGase酶广泛分布于体内的各部位，以四龄期胞质溶胶部位活性最高，类似于哺乳动物源的TG2型同工酶。毒死蜱和多杀菌素对粘虫TGase有微弱的活化作用，且与药剂浓度呈正相关趋势，新型喹唑啉酮类衍生物对粘虫TGase的影响具有结构的依赖性。TGase酶对粘虫生长发育具有重要的调控作用，有潜质成为新型杀虫剂的理想靶标。