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CB2受体在免疫系统中广泛表达，并且通过介导一些信号通路，调控了炎症反应和免疫应答。在本文中，我们首次利用免疫共沉淀和质谱相结合的蛋白质组学方法，对CB2受体的相互作用蛋白进行了系统的研究。12个候选蛋白被准确鉴定，其中包括激酶，分子伴侣，以及与细胞骨架调控相关的蛋白等。随后我们对Hsp90蛋白与CB2受体间的相互作用进行了深入研究。在异源表达系统及内源表达系统中，Hsp90蛋白与CB2受体可被互相免疫共沉淀；并且这种相互作用还可以被格尔兰德霉素(geldanamycin,GA)特异性抑制：这更加说明Hsp90不仅可以特异性的与CB2受体相结合，而且这种结合还是具有生理意义上的联系。
2-AG，作为一种内源性的大麻配体，据报道可以诱导某些免疫细胞的迁移。在实验中，首次发现2-AG既可以诱导噬中性样HL-60细胞的迁移，也可以诱导稳定表达CB2受体的HK293细胞迁移，并且这两种诱导作用都是CB2受体介导的。GA预处理以及Hsp90蛋白表达水平的降低，都可以在一定程度上抑制2-AG对细胞迁移的诱导作用。这暗示Hsp90可能通过与CB2受体的相互作用而参与CB2介导的细胞迁移信号通路。
Rho-GTPases蛋白家族作为信号通路的重要成员，参与了细胞迁移的调控。在实验中，发现2-AG可以活化RhoA以及Racl，并且这种活化作用可以被CB2受体的拮抗剂SR144528抑制。另外，RhoA以及Racl活性缺失可以抑制2-AG诱导的细胞迁移，这些结果充分说明RhoA以及Racl通过活性的转换参与了2-AG诱导的细胞迁移信号通路。更为重要的是，我们发现GA预处理可以抑制2-AG对RhoA以及Racl的活化作用，这说明Hsp90可能通过与CB2受体的相互作用，影响了CB2介导的RhoA以及Racl的活化，进而参与对细胞迁移过程的调控。
作为动物细胞的主要微管组织中心，在整个细胞周期中发挥着重要作用。在间期通过组装胞质微管，参与了细胞形状的维持，极性的确定以及细胞运动等；在有丝分裂期，中心体负责组装双极纺锤体，从而确保复制后染色体的平均分配。中心体这种随细胞周期的功能转换，不仅依赖于自身成员的动态变化，而且还受到复杂的网络调控。现在已知一些蛋白在有丝分裂期被特异性的转运到中心体上，参与纺锤体的组装以及有丝分裂的顺利完成。但是对它们的中心体相互作用蛋白的了解非常有限。因而深入研究这些具有周期特异性的中心体蛋白，将有助于理解中心体的功能调控机制。
在本次研究中，利用双向电泳与质谱鉴定相结合的蛋白质组学的方法，对不同时期的中心体成分进行了差异分析。通过密度梯度离心的方法，以及双标准的检测手段，我们获取不同时期的中心体富集组分。将这些组分与相应周期的细胞总蛋白同时进行双向电泳分离后，利用“二维减法”的差异分析方法，45个显著差异点被选中。经过质谱鉴定，得到三类蛋白：间期和有丝分裂期中心体样品共有蛋白、间期中心体成分相关蛋白和有丝分裂期中心体成分相关蛋白。其中包括9个已知的间期或有丝分裂期特异性中心体蛋白，20多个参与细胞周期调控、信号转导以及微管相关事件的中心体周期特异性候选蛋白。另外，在有丝分裂期中心体富集组分中，通过Western-blot的方法，还发现了一些属于MPM2的抗原，进一步鉴定这些抗原蛋白，将有助于我们深入了解蛋白磷酸化对有丝分裂期中心体功能的调控。