【摘 要】
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本文采用简化的pH滴定和计算方法对BSA束缚氢离子的情况进行了研究，结果与Tanford等人的数据相符，将该法运用于卵清蛋白，得到其在不同pH下对氢离子的束缚数。把这种计算方法应用
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本文采用简化的pH滴定和计算方法对BSA束缚氢离子的情况进行了研究，结果与Tanford等人的数据相符，将该法运用于卵清蛋白，得到其在不同pH下对氢离子的束缚数。把这种计算方法应用到从非等离子点开始的滴定，只须得减去等离子点时的数值，结果和从等离子点开始滴定得到的一致。对任何一种蛋白质来说，只要知道等离子点，在一定范围内对其进行滴定，就可了解该蛋白质对H+的束缚情况。而蛋白质的等离子点可以根据Viker等人的方法来测定。
采用改进的Viker等人的渗透压实验装置测量了卵清蛋白(ovalbuminchicken)在氯化钠和硫酸铵两种盐的四个pH值(4.0，4.6，5.6，9.1)下的渗透压，计算了卵清蛋白在溶液中的渗透第二维里系数，运用Prausnitz提出的分子热力学模型，计算了卵清蛋白分子间的静电排斥能、色散吸引能、离子排斥体积产生的吸引势能和卵清蛋白分子间的总势能，研究了卵清蛋白在不同条件下在溶液中的相互作用，探讨了卵清蛋白的盐析条件。当溶液pH=4.6时(OVA的等电点)时，蛋白质分子所带的净电荷为0，因此蛋白质分子间的静电排斥能也为0。以NaCl为盐析剂时，离子排斥体积产生的吸引势能随电解质浓度的变化是使蛋白质间总势能随电解质浓度增大而减小的主要原因；而以(NH4)2SO4为盐析剂时，随着电解质浓度的增大色散势能和离子排斥体积势能的共同作用使总势能负值变大是使蛋白质发生凝聚和沉淀的主要原因。而当电解质浓度不变时，色散吸引势能随pH值的变化是使蛋白质间总势能减小的主要原因。
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