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SARS(Severe Acute Respiratory Syndrome)，即严重急性呼吸道综合征，其病原体SARS冠状病毒(SARS-CoV)属于单股正链RNA病毒，其基因组编码的16个非结构蛋白组成膜锚定的复制转录机器，在病毒的生命周期中发挥着重要的作用。目前对其的研究仍处于对各非结构蛋白结构和功能的独立分析阶段，尚有非结构蛋白的结构和功能未知，非结构蛋白2(nsp2)就是其中之一。SARS-CoV nsp2可以与病毒其他非结构蛋白如nsp7，nsp8，nsp15等以及宿主蛋白PHB1/2复合物存在相互作用，推测nsp2可能间接参与病毒的转录复制，并可能参与宿主信号通路的调控。
本文首次利用单波长散射法解析了SARS-CoV nsp2的两个截短体nsp2N和nsp2C分辨率分别为1.6 A和2.7 A的晶体结构。由于两个结构中的重叠区域Lys113-Arg277具有近乎相同的主链走向，我们能够确定SARS-CoV nsp2全长蛋白的三维结构。该结构呈现一种全新的折叠的方式，大致可以分为三个结构域：N端结构域1含有三个紧密折叠的锌指基序(motif)；中间区结构域2主要由α螺旋组成，每三个螺丝旋为一组，呈现类似于穿山甲重复(armadillo repeat)的折叠方式，是潜在的介导蛋白-蛋白相互作用的区域；C端结构域3则由无规卷曲构成。结构分析表明SARS-CoV nsp2分子表面具有连续的正电荷分布区域，体外电泳迁移率实验也证实SARS-CoV nsp2具有核酸结合的功能。通过结构比对分析发现，armadillorepeat是介导蛋白-蛋白相互作用的平台。所有这些结果都提示SARS-CoV nsp2可能通过结合核酸，以及和病毒、宿主蛋白相互作用在SARS-CoV生命周期中发挥一定的功能。