【摘 要】
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第一部分:用旋光计研究了Ni(Ⅱ)离子与HSA·BSA的相互作用过程,发现体系的旋光度随时间显著增加,推断这一变化来源于Ni(Ⅱ)离子结合导致白蛋白的构象发生了缓慢变化.(T-R转化
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第一部分:用旋光计研究了Ni(Ⅱ)离子与HSA·BSA的相互作用过程,发现体系的旋光度随时间显著增加,推断这一变化来源于Ni(Ⅱ)离子结合导致白蛋白的构象发生了缓慢变化.(T-R转化),构象变得更加开放和亲水,并激活了Ni(Ⅱ)离子的第二个强结合位置.这一结果进一步确认了Ni(Ⅱ)离子与BSA·HSA相互作用过程中滞后效应的存在.荧光光谱为这一变化过程发生在I区提供了间接证据.第二部分:用荧光EXAFS方法研究了Zn(Ⅱ)离子在HSA·BSA中的配位环境,得出Zn(Ⅱ)-HSA和Zn(Ⅱ)-BSA中锌离子的配位原子为4个氮原子(或氧原子),基本上排除了Cys残基中硫原子参加配位的可能性.第三部分:进一步用紫外光谱讨论了Zn(Ⅱ)-HSA和Zn(Ⅱ)-BSA体系中锌离子的配位环境,两条LMET跃迁谱带可以分别归属为组氨酸咪唑基的π<,1>、π<,2>电子向Zn(Ⅱ)离子的LMCT跃迁.
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