【摘 要】
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本研究以PPV VP2为基础,通过定点突变的方法研究了Cys在VLPs高级结构和免疫原性中的作用,旨在寻找利于外源基因插入的位点,为以PPV VLPs为基础的多价疫苗和抗原转运系统的研
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本研究以PPV VP2为基础,通过定点突变的方法研究了Cys在VLPs高级结构和免疫原性中的作用,旨在寻找利于外源基因插入的位点,为以PPV VLPs为基础的多价疫苗和抗原转运系统的研究提供理论基础。方法:根据GenBank中PPVVP2(Genbank登录号:D00623)序列设计并合成突变引物和克隆引物,利用重叠延伸PCR技术分别将PPV VP2蛋白中第402位(A)和214位(B)的半胱氨酸突变为精氨酸。将得到的突变产物VP2(A)和VP2(B)分别插入真核表达载体pPI-2.EGFP中,构建含有突变产物和报告基因EGFP的真核表达质粒pPI-2.EGFE VP2(A)和pPI-2.EGFE VP2(B)。将重组质粒转染COS-7细胞,研究突变对PPV VLPs形成的影响。同时将重组质粒分别免疫Balb/c小白鼠,监测外周血中T淋巴细胞及血清中PPV抗体的动态变化,探讨突变对PPV VLPs免疫原性的影响。通过电镜技术对表达产物进行观察,结果只在转染质粒pPI-2.EGFP.VP2(A)的细胞中见到许多VLPs,证明Cys-214对VLPs的形成至关重要,而Cys-402的突变不会影响VLPs的包装;在免疫小白鼠外周血T淋巴细胞的监测和血清中特异性抗体的检测中发现,质粒pPI-2.EGFP.VP2(B)的免疫效果明显低于pPI-2.EGFEVP2(A),并且仅在免疫了质粒pPI-2.EGFEVP2(A)的小白鼠血清中检测到较高水平的PPV特异性抗体,说明Cys-402的突变不仅不影响VLPs的正确组装,也不影响其免疫原性的发挥,可以推测,在该位点插入外源基因可能不影响VLPs的组装,因此该位点及其附近是一个潜在的外源基因插入位点,值得深入研究。同时也进一步证实了VLPs的完整性是保证其免疫原性的关键因素。
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