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本论文的工作集中在核酸降解以及结合蛋白的结构生物学研究上。其中第一部分工作是嗜冷甲烷叶菌RNA降解酶Ja的结构与功能研究。核糖核酸酶J是一种原核的5-3核糖核酸外切酶（具有核糖核酸内切酶活性），在mRNA的降解、rRNA的成熟、转录后调控等多种生命过程中发挥功能。但是，对于这种核糖核酸外切酶发挥连续性切割活性的机制目前尚不清楚。通过解析古细菌嗜冷甲烷叶菌R15中RNase Ja RNA-free以及RNA-bound状态下的晶体结构，结合生化实验揭示了详细的Ja发挥连续性水解功能的机制。通过与细菌RNase J的比较，发现细菌与古菌RNaseJ的二聚化以及四聚化的方式不同，且古菌所特有的LoopⅠ和LoopⅡ也参与了与底物RNA的相互作用。在活性中心周围发现了一个完整的氢键网络，该氢键网络通过实现有效质子传递来辅助酶活。5-末端的单磷酸口袋可以固定底物RNA的5-末端磷酸，这是Ja发挥核酸外切酶活性时倾向于结合5-单磷酸末端的结构基础。5-单磷酸口袋和+4位磷酸的固定可以将RNA锚定在底物结合通道中，三明治结构中的Leu37与5-单磷酸口袋协同作用，控制对RNA的水解以及转位过程。这种连续性外切机制在细菌RNaseJ中是保守的，且与无同源性的真核生物5-3核糖核酸外切酶Xrn1表现出平行进化。该项工作不仅阐释了RNaseJ家族蛋白发挥活性的分子机理，还发现了不同核糖核酸外切酶在进化上的收敛性。 本论文的第二部分工作是热休克因子HSF1、HSF2的结构生物学研究。细胞在受到外界环境压力时，为维持细胞内环境的稳定，会发生一种普遍的防御适应反应，即热休克反应(Heat shock response，HSR)。其主要表现为细胞内热休克蛋白(Heat shock protein，HSP)表达量的升高。HSP基因表达的调节主要发生在转录水平，受到热休克因子(Heat shock factor，HSF)的调控。哺乳动物中有4种热休克因子:HSF1-4，其中HSF1和HSF2分布较为普遍，也因此受到较多的关注。当细胞受到外界刺激时，HSF会发生三聚化并与热休克基因上游启动子区的热休克原件(Heat shock element，HSE)结合，通过DNA结合结构域(DBD)特异性识别HSE上的“-nGAAn-”序列，启动下游基因的转录。为了深入探究生理状态下HSF三聚体与HSE的结合方式以及发挥功能的机理，解析了HSF1/2-DBD三聚体与HSE复合物的晶体结构。对比已经解析的HSF1/2-DBD二聚体与HSE复合物的晶体结构，发现三聚体中，各蛋白单体之间的相互作用界面更丰富。与标准的B型DNA相比，本文的复合物结构中双链DNA构象发生了微小的变化，例如DNA大沟变宽，弯曲度变化等。