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组蛋白H3K9me2和H3K27me2修饰是和基因转录抑制相关的染色质标记，而H3K4me3修饰是和基因转录激活相关的染色质标记。它们在基因组上呈现互斥分布并具有重要的生物学意义，但其机制尚不清楚。
通过真核昆虫表达系统纯化蛋白的ceKDM7A，在体外以人工合成的修饰多肽为底物，进行酶活实验，结合质谱分析，我们发现它能特异性去除H3K9、H3K27位点的二甲基化和一甲基化修饰。用小牛胸腺组蛋白为底物进行酶活实验，蛋白质印迹分析发现它能特异性地去除H3K9、H3K27位点的二甲基化和一甲基化修饰。同时，我们在昆虫细胞内过表达ceKDM7A，全细胞裂解后进行蛋白质印迹实验，发现它能特异性去除H3K9、H3K27位点的二甲基化修饰。综合结果，我们鉴定出ceKDM7A是一个特异性去陈H3K9me2和H3K27me2修饰的组蛋白去甲基化酶。
ceKDM7A有一个PHD结构域和一个JmjC结构域，很多数据显示PHD结构域能特异性地识别某种组蛋白修饰，发挥生物学功能。我们通过Far-western实验和等温滴定量热实验证明ceKDM7A的PHD结构域能特异性与H3K4me3修饰结合，并用荧光偏振分析测定了结合力；通过染色质免疫沉淀-测序实验，发现ceKDM7A和H3K4me3修饰在基因组上共定位于基因的启动子区：而突变PHD结构域内关键氨基酸中断它与H3K4me3的结合影响了ceKDM7A的胞内酶活性。
同时，我们在ceKDM7A不表达的线虫突变株内，用real-time PCR检测到其结合基因的表达下调。
我们的研究表明，ceKDM7A通过其PHD结构域与H3K4me3的结合被招募到基因的启动子区，再通过其JmjC结构域去除附近的H3K9me2和H3K27me2修饰，激活了基因的表达。