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大肠杆菌Hfq蛋白的功能是近年来的研究热点之一。本文报道了Hfq的新功能：参与调节大肠杆菌胞外吲哚的浓度。吲哚是色氨酸酶分解色氨酸的产物，是重要的细菌信号分子，色氨酸酶是由tnaA基因编码的。吲哚可能参与控制细胞生长，我们发现tnaA缺陷菌株达到最大生长时的细菌密度和野生型对照相比要高，生理水平的吲哚使之恢复到野生型的水平。我们还发现hfq因失活导致细菌胞外吲哚浓度提高了2倍多。进一步研究发现hfq基因失活并不影响对数期细菌色氨酸酶表达水平。我们纯化了Hfq蛋白和色氨酸酶，以色氨酸为底物，使用偶联色氨酸酶-乳酸脱氢酶的方法来测色氨酸酶的底物亲和力和最大反应速率，但是，在反应体系中加入纯化的Hfq蛋白并没有使底物亲和力和最大反应速度发生变化。然而，蛋白质pull-down实验却揭示Hfq和色氨酸酶存在相互作用，免疫共沉淀实验进一步证实了这一点，而且只有在胞外吲哚浓度达到一定水平时，才会诱导Hfq和色氨酸酶相互作用，提示这个相互作用可能是一个负反馈效应。
据报道，根瘤菌hfq基因参与niaA基因的表达调控。nifA基因的编码产物NifA蛋白是根瘤中非常重要的转录激活因子，负责众多参与共生固氮的nif基因和fix基因的转录。在豌豆根瘤菌中，对nifA基因本身的表达调控了解的还不够详细。豌豆根瘤菌Rhizobium leguminosarum bv.viciae8401中，nifA基因位于共生大质粒的fixABCXnifAB基因簇中，在fixA上游存在典型的NifA和RpoN的结合位点，加上根据其它豌豆根瘤菌有关nifA表达的报道，我们推测fixa上游的启动子驱动转录fixABCXnifAB长mRNA片段。我们构建了lac启动子驱动的fixABCXnifAB表达质粒并通过双亲结合导入豌豆根瘤菌，由于在自由生长状态下豌豆根瘤菌内源nifA基因是不表达的，因此我们用Northern检测的lac启动子驱动的fixABCXnifAB表达情况。我们发现,fixABCXnifAB长转录本可能存在转录后剪切，这个剪切是依赖于Hfq的。体外实验表明RNase E复合体能够切割体外转录的nifA5’非翻译区片段，切割反应中需要Hfq蛋白的参与。切割位点位于nifA起始密码子上游32nt处。通过RNA二级结构预测，我们推测Hfq依赖的RNase E对fixABCXnifAB长转录本的剪切对nifA的翻译是必需的，未剪切的nifA核糖体结合位点和临近核苷酸配对形成双链结构，翻译无法起始，剪切使核糖体结合位点暴露出来，翻译得以进行。