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生物电子转移是生命过程中一个非常重要和普遍的现象,它构成了生物体新陈代谢的重要物质能量基础。因此,对生物电子转移过程的研究一直是国际上的热点课题。当电子被激发或辐射到DNA和蛋白质结构中时,它们能引发断键反应,导致对DNA和蛋白质产生损害。例如过剩电子引发DNA链磷酸二脂键的断裂,以及蛋白质肽链结构中过剩电子的结合通常会导致氮端氨基基团或者肽键的断裂。我们主要运用从头算分子动力学模拟方法并结合密度泛函理论计算,研究了溶液中过剩电子与几种氨基酸的相互作用。本文中涉及的一系列工作即围绕这一主题展开,并取得了有意义的研究成果,主要成果及创新简述如下：1.溶液中过剩电子与甘氨酸相互作用机制对于溶液中过剩电子与甘氨酸的相互作用,我们用从头算动力学模拟结合量子化学计算的方法,研究了体系的动力学演化过程。为与实际生物环境靠拢,甘氨酸分子选用两性离子构型。模拟结果表明,过剩电子与甘氨酸水溶液相互作用下出现了两种有趣的现象：一种是部分过剩电子定域在了甘氨酸分子的羧基阴离子基团上,另一部分则分散在溶剂水分子中。这种稳态现象的形成是由体系中可能结合电子的基团的最低未占据轨道(LUMO)能级的相对大小决定的。另一种现象就是过剩电子在甘氨酸分子的羧基阴离子基团上定域一段时间后,甘氨酸分子骨架被诱导自发地发生断裂行为,断裂位置为主链N-Cα键(脱氨)。其结果是一个氨分子游离出来,剩下了一个CH2-COO-阴离子自由基。以上这些现象的发现为低能过剩电子也能引起氨基酸和肽链甚至蛋白质的损坏提供了直观的证据。2.过剩电子在脯氨酸溶液中的溶剂化状态及演化机制同样地,我们用从头算动力学模拟结合量子化学计算的方法,研究了过剩电子在脯氨酸水溶液中的动力学演化过程。在水溶液中脯氨酸分子采用了其最稳定的两性离子结构。首先我们通过计算确认了气相中脯氨酸结合过剩电子的模式,讨论了过剩电子诱导脯氨酸N-C_α键的断裂的可能性。而通过从头算动力学模拟我们发现,模拟初期过剩电子在脯氨酸水溶液中基本上离散地分布在溶剂水中,偶尔会在脯氨酸分子的＿COO-阴离子基团上部分地定域。此现象与甘氨酸水溶液体系有一定的相似之处。最终过剩电子在脯氨酸的＿COO-基团附近被水溶剂化成稳定的笼状结构。这种笼状结构的溶剂化电子的状态会一直存在,电子不会离散开来。即脯氨酸分子的加入增强了过剩电子在水中的溶剂化效果。此现象的发现为尚在争议中的过剩电子在水中的笼状溶剂化现象提供了理论模拟方面的证据。