【摘 要】
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肉豆蔻酰辅酶A：蛋白质N-肉豆蔻酰基转移酶(NMT)催化如下的共价修饰反应：该反应中，NMT将一种比较少见的14碳饱和脂肪酸(十四烷酸；C14∶0)——肉豆蔻酸，从肉豆蔻酰辅酶A上转移到一系
【出 处】
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中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所 中国科学院上海生命科学研究院
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肉豆蔻酰辅酶A：蛋白质N-肉豆蔻酰基转移酶(NMT)催化如下的共价修饰反应：该反应中，NMT将一种比较少见的14碳饱和脂肪酸(十四烷酸；C14∶0)——肉豆蔻酸，从肉豆蔻酰辅酶A上转移到一系列真核和病毒蛋白的N-末端甘氨酸上，这些蛋白的起始甲硫氨酸在发生该反应前已经被N-甲硫氨酸氨肽酶所切除。肉豆蔻酰基化在真核生物中是一个共翻译修饰过程，并在诸如信号级联转导，膜泡运输和蛋白定位等细胞进程中发挥重要的作用。遗传和生化研究结果已经确认，N-肉豆蔻酰基转移酶是一个非常有前景的用于抗真菌药物研发的靶标分子。本文报道了三个来源于酿酒酵母N-肉豆蔻酰基转移酶同源蛋白(ScNMT)的晶体结构：只结合肉豆蔻酰辅酶A底物的二元复合物的结构以及结合肉豆蔻酰辅酶A和两种非肽类抑制剂的三元复合物的结构。在我们的三个结构中，以往所有结构报道中均缺失的N-末端区域的大部分被确定下来，该区域形成一个比较稳定的结构，位于底物结合位点附近，参与了肉豆蔻酰辅酶A底物的识别与稳定。曾经被认为参与肽底物识别的无规卷曲Ab loop区域在我们的结构中采取了一种开放的构象；与此同时，N-末端区域上的一段无规卷曲BAloop区域(22～24位氨基酸残基)覆盖在了底物结合口袋的上面，并且占据了Ab loop在闭合构象时所处的位置。将我们的结构与其它结合或者不结合肽底物的NMT结构进行比对，并综合突变实验的数据，其结果提示我们：N-肉豆蔻酰基转移酶的N-末端区域在肉豆蔻酰辅酶A底物和肽底物的结合过程中都发挥了重要的作用，但是并不参与后续的酶促反应过程。两个非肽类抑制剂均处在肽底物结合位点的位置，并且与蛋白之间主要通过疏水相互作用来稳定自身的结合。对抑制剂-蛋白之间相互作用方式的分析结果，为以N-肉豆蔻酰基转移酶为靶标的抗真菌类抑制剂的进一步研发提供了非常有价值的数据信息。
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