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丝素蛋白是一种从蚕丝中提取，不溶于水的天然蛋白。它的主要结构是由甘氨酸丙氨酸交替形成的(Gly-Ala)寡肽链构成。由于丝素蛋白具有十分优异的生物相容性和生物降解性，所以无论是在实验研究还是理论研究中都已经有大量的研究报导出现。 如今丝素蛋白被广泛应用于各种生物、化学以及医药领域，在实验方面的研究已经十分充分。但在理论研究领域，关于丝素蛋白自组装合成和降解的微观结构仍旧不明确。同时，关于丝素蛋白氨基酸序列的光谱和电子结构的理论也尚未完善。 本文利用密度泛函理论(DFT)对甘氨酸丙氨酸寡肽链的侧链集团结构，前言轨道、原子能隙和原子电荷分布进行了研究，分析了其电子结构、态密度和化学活性等物理化学属性。研究结果表明，随着寡肽链残基数量的增加，活性官能团的震动呈现出拉曼光谱频移和能隙逐渐减小的现象。HOMO和LUMO轨道集中在寡肽链的末端（氨基和羧基端），其有助于寡肽分子的自组装成链。此外，在寡肽链生长过程中，由于不同残基（甘氨酸或丙氨酸）在其末端，而出现轨道能量的奇偶效应。物理化学性质的尺寸效应只存在寡肽链中，随着肽链的继续增长，尺寸效应会消失。