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蛋白质翻译后修饰(Post-translational modifications，PTMs)参与各种生理过程的调节，与疾病的发生、发展密切联系，是新一代疾病诊断标志物和药物作用靶点。组蛋白(Histone)是一组构成染色体基本单元的蛋白质，其N端尾部具有大量的翻译后修饰，这些修饰参与基因转录调控，已被认为是重要的表观遗传信息，对揭示疾病机理具有重要意义。然而由于其修饰构成复杂且动态变化，全面、精确地鉴定这些修饰十分困难。组蛋白的分离作为其鉴定的关键环节，目前仍缺乏快速、有效的方法。 蛋白质赖氨酸乙酰化(Protein lysine acetylation，Kac)是一种动态、可逆的翻译后修饰。近年来，人们对赖氨酸乙酰化的功能有了全新的认识，生物医学研究表明:蛋白赖氨酸修饰不仅参与基因转录，而且在能量代谢调控、细胞凋亡等多种重要的生理过程中具有调控功能，作为特殊的蛋白修饰组，其分离分析以及生物信息的解析目前备受关注。 本论文共分两部分: 第一部分，我们以组蛋白H4为目标，基于适配体对其特异性识别，制备了富集材料，发展了一种组蛋白H4的分离富集新方法，并研究了材料基质、洗脱液组成、浓度以及温度等因素的影响，通过条件优化，实现了复杂体系下组蛋白H4的快速和高效的富集。研究结果表明:适配体在目标蛋白富集方面具有潜力，本方法的建立有利于组蛋白表观遗传修饰鉴定的相关研究。 第二部分，针对蛋白质赖氨酸乙酰化修饰，结合当前这一领域分析方法的发展，建立了基于抗体亲和富集和高分辨质谱分析的乙酰化蛋白鉴定方法，结合多种蛋白质信息学工具，首次报道了食管癌SHEEC细胞中的乙酰化蛋白修饰谱。研究了食管癌细胞中乙酰化蛋白的组成和功能分布，并探索了这些乙酰化蛋白在作用网络和通路方面的特点。本研究的探索为蛋白乙酰化在食管癌中调节机制的研究提供了线索。