【摘 要】
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巴曲酶(batroxobin)是蛇毒凝血酶样酶(SVTLEs)家族中的一员,美洲矛头蝮蛇蛇毒的组分之一,蝰科中的蝮亚科蛇有些蛇毒也含有SVTLEs。由于巴曲酶只特异性作用于纤维蛋白原的α链
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巴曲酶(batroxobin)是蛇毒凝血酶样酶(SVTLEs)家族中的一员,美洲矛头蝮蛇蛇毒的组分之一,蝰科中的蝮亚科蛇有些蛇毒也含有SVTLEs。由于巴曲酶只特异性作用于纤维蛋白原的α链,产生快速而不稳定的凝血,现已开发成止血药和降纤药并应用于临床。来源单一,并且产量低价格高一直是制约巴曲酶广泛应用的因素。本研究选取酵母偏爱密码子在合成巴曲酶基因时进行同义替换,并将合成的巴曲酶基因克隆到表达载体pPICZαC中,得到表达质粒pPICZαC-batroxobin。将此表达质粒电转化入巴斯德毕赤酵母(Pichia pastoris,P.pastoris)X-33,建立同时具有原核表达系统和真核表达系统优点的重组巴曲酶的毕赤酵母工程菌。通过zeocin抗性筛选法和PCR法筛选出高表达的工程菌株。初步探究发酵最适条件,进行摇瓶高密度发酵,获得产物并进行了蛋白纯化的初步探索。结果表明,本研究正确构建了重组巴曲酶的毕赤酵母工程菌,通过甲醇诱导可以分泌表达巴曲酶,并且表达具有累积效应,产量在甲醇诱导96h达到最高峰。本研究为进一步用P.pastoris作为生物反应器大规模生产巴曲酶提供了实验依据。
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