【摘 要】
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多数蛋白质必须与其他蛋白质或生物大分子相结合才能发挥其功能。因此，要研究蛋白质的功能，必须明确其互作信息。建立蛋白质互作网络，是研究细胞内各组分联合功能的基础，对研究细
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多数蛋白质必须与其他蛋白质或生物大分子相结合才能发挥其功能。因此，要研究蛋白质的功能，必须明确其互作信息。建立蛋白质互作网络，是研究细胞内各组分联合功能的基础，对研究细胞生理过程有重要意义。目前已有许多基于实验的高通量鉴定蛋白质互作的方法，然而这些方法耗费大量人力物力，且假阳性高。因而，限于目前的实验手段，仅有少数几个物种，或某些物种中少量蛋白质之间建立了蛋白质互作网络。随着蛋白质一级序列信息的快速增加，蛋白质互作信息显得远远滞后。为了加快对蛋白质互作的研究，新的研究蛋白质互作的生物信息学方法相继产生，如系统发育谱、基因邻接、基因融合事件、保守的同源蛋白质互作等等，其中，保守的同源蛋白质互作方法（即保守的蛋白质互作方法）被认为是快速且耗资最少的方法。该方法的理论出发点是蛋白质互作在物种间趋向于保守。目前，已有多个物种的蛋白质互作网络的预测基于该方法。虽然保守的同源蛋白质互作方法应用越来越广泛，然而其预测结果的整体有效性却缺乏探索。本文中深入分析了影响保守的同源蛋白质互作方法预测结果的各种因素级其可靠性，并对保守的同源蛋白质互作在物种内蛋白质互作组内的广度进行初步分析。我们选取了多个物种(酿酒酵母，果蝇，线虫，人，小鼠，大鼠)的蛋白质互作数据，统计了其共有的直系同源蛋白质数量，然后通过鉴定它们之间保守的蛋白质互作，分析了各物种之间的蛋白质互作保守性。本文获得的主要结论为：1.该方法具有较高的灵敏度和特异度，在预测蛋白质互作方面真实有效。2.该方法能很好的识别真阴性互作（假互作）。3.蛋白质互作的保守性与蛋白质在网络中的连接度没有显著的相关性。4. E值和序列一致度可以作为判断直系同源蛋白质互作是否保守的标准。
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